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1.
Endocrinol. nutr. (Ed. impr.) ; 55(9): 402-408, nov. 2008. ilus
Artigo em Es | IBECS | ID: ibc-70729

RESUMO

En el control de la presión arterial participan varias enzimas proteolíticas–incluidas en el llamado sistema renina-angiotensina– que producen diversos péptidos activos que son los agentes efectivos del sistema. El estudio de estas enzimas resulta esencial para conocer en profundidad el mecanismo de control de la presión arterial y puede ofrecer la posibilidad de controlar dicho sistema con fármacos. Una glutamato aminopeptidasa transforma la angiotensina II en angiotensina III. Ésta a su vez es transformada en angiotensina IV por la alanina o arginina aminopeptidasa. La angiotensina I, por acción de la aspartato aminopeptidasa, se transforma en angiotensina 2-10, a la que se han atribuido acciones contrapuestas a las hipertensivas de la angiotensina II. La angiotensina III es la forma más activa de las angiotensinas cerebrales y tiene un efecto estimulador tónico de la presión arterial. El estudio de la inhibición de la glutamato aminopeptidasa, por lo tanto, ha permitido el desarrollo de agentes que actúan eficazmente reduciendo la presión arterial. Asimismo, el desarrollo de activadores de la aspartatoaminopeptidasa constituye otro posible objetivo para el diseño de nuevos agentes antihipertensivos. Nuestro grupo de investigación ha observado que las lesiones unilaterales del sistema nigroestriatal en ratas da lugar a modificaciones simultáneas de la presión arterial y de la actividad aminopeptidásica cerebral y plasmática, curiosamente dependiente del lado de la lesión. Esta posible interacción entre presión arterial, actividad aminopeptidásica y asimetría cerebral, que daría lugar a una respuesta neuroendocrina diferenciada sobre el control de la presión arterial, podría ayudarnos a comprender el mecanismo íntimo por el cual el cerebro controla en la circulación la presión arterial (AU)


Control of blood pressure is partially accomplished by several proteolyticenzymes included in the renin-angiotensin system. These enzymes produce several peptides that form the active components of the system. Study of these enzymes is essential for a deep understanding of blood pressure control and could offer the possibility of controlling this system pharmacologically. Glutamyl aminopeptidase converts angiotensin II into angiotensin III, which in turn is converted into angiotensin IV by an alanylor arginyl aminopeptidase. Angiotensin I, through the action of aspartylaminopeptidase, is converted intoangiotensin 2-10, which may counteract the hypertensive actions of angiotensin II. Angiotensin III is the most active form of brain angiotensins and has a tonic stimulatory effect on blood pressure. Analysis of glutamyl-aminopeptidase inhibition has allowed the development of agents that effectively reduce blood pressure. Moreover, the development of as partyl-aminopeptidase activators could be another goal, with a view to designing new antihypertensive agents. Our group has observed that unilateral lesions of the nigrostriatal pathway in rat brain produce simultaneous modifications in blood pressure and aminopeptidase activities, both in brain and plasma, curiously depending on the side of the lesion. This possible interaction among blood pressure, aminopeptidase activities and brain asymmetry, which could produce a differentiated neuroendocrine response on blood pressure control, may help us to understand the deep mechanism by which the brain is able to control blood pressure peripherally (AU)


Assuntos
Animais , Aminopeptidases/farmacocinética , Hipertensão/fisiopatologia , Modelos Animais de Doenças , Angiotensinas/farmacocinética , Anti-Hipertensivos/farmacocinética
2.
Enferm. infecc. microbiol. clín. (Ed. impr.) ; 26(6): 338-342, jun. 2008. tab
Artigo em Es | IBECS | ID: ibc-66345

RESUMO

INTRODUCCIÓN. La vaginosis bacteriana es un síndrome asociado con secreción vaginal anormal en la mujer en edad reproductiva y se asocia con complicaciones ginecológicas y obstétricas. OBJETIVO. El propósito de este estudio fue determinar que la detección de prolina aminopeptidasa (L-Pap) y la hibridación de ADN son herramientas útiles para el diagnóstico de vaginosis bacteriana. MATERIAL Y MÉTODOS. Se recogieron y analizaron406 muestras de secreción vaginal, para el estudio de vaginosis bacteriana usando el sistema comercial Affirm VPIII y la prueba L-Pap. Como método estándar se utilizó la combinación de la puntuación de Nugent y los criterios de Amsel et al. Los resultados se analizaron usando la tabla de contingencia de 2 × 2 y la prueba de chi al cuadrado con un nivel de significancia de p < 0,05.RESULTADOS. La L-Pap exhibió una sensibilidad del 92,2%,una especificidad del 93,4%, un valor predictivo positivo(VPP) del 91,7% y un valor predictivo negativo (VPN) del 93,8%. La prueba comercial de hibridación de ADN mostró una sensibilidad del 91,1%, una especificidad del 94,7%, un VPP del 93,1% y un VPN del 93,8%. Ambas pruebas ofrecieron resultados sin diferencias estadísticamente significativas (AU)


INTRODUCTION. Bacterial vaginosis is a syndrome occurring in women of reproductive age, characterized by abnormal vaginal discharge and associated with gynecological and obstetric problems during pregnancy. AIM. This study assesses the value of prolineaminopeptidase (L-Pap) detection and DNA hybridization with the Affirm VPIII microbial identification test, as analytical tools for the diagnosis of bacterial vaginosis. MATERIAL AND METHODS. Vaginal secretions from 406 women were collected and analyzed to investigate bacterial vaginosis with the Affirm VPIII commercial kit and the L-Pap reaction. The criteria of Nugent et al, and Amselet al. were used to characterize patients with bacterial vaginosis syndrome. Results were analyzed with a2 × 2 contingency table and evaluated by the chi-square test, at a significance level of P < 0.05.RESULTS. L-Pap showed a sensitivity of 92.2%, specificity of 93.4%, PPV of 91.7% and NPV of 93.8%. The Affirm VPIII method had a sensitivity of 91.1%, specificity of 94.7%,PPV of 93.1% and NPV of 93.8%. The diagnostic performance of the two tests showed no statistical differences. CONCLUSION. L-Pap and Affirm VPIII are both suitable tests for fast, accurate diagnosis of bacterial vaginosis (AU)


Assuntos
Humanos , Feminino , Vaginose Bacteriana/diagnóstico , Aminopeptidases , Hibridização de Ácido Nucleico , Sensibilidade e Especificidade , Esfregaço Vaginal/métodos
3.
Endocrinol. nutr. (Ed. impr.) ; 51(3): 95-102, mar. 2004. ilus
Artigo em Es | IBECS | ID: ibc-30965

RESUMO

Los factores hormonales responsables de la proliferación del tejido mamario normal durante la pubertad y los cambios cíclicos del ciclo menstrual podrían estar implicados en la promoción, la progresión y la aparición del cáncer de mama en humanos. Se ha sugerido que las enzimas proteolíticas del tipo de las aminopeptidasas, cuyo papel fisiológico consiste en la regulación de diversos péptidos biológicamente activos, podrían participar en el desarrollo del cáncer de mama. La finalidad del presente trabajo es analizar la actividad de un amplio espectro de aminopeptidasas en el suero de ratas con tumores de mama inducidos por N-metil-nitrosourea (NMU), para evaluar su posible valor como marcadores biológicos de esta enfermedad. La inducción de tumores con NMU mostró una incidencia tumoral del 60 por ciento, con un período de latencia medio de 113 días y un número medio de tumores por rata de 1,93. Las actividades específicas de aminopeptidasa N (APN) aminopeptidasa B (APB) aminopeptidasa A (APA) (aspartato aminopeptidasa [AspAP] y glutamato aminopeptidasa [AspAP], oxitocinasa y pirrolidón carboxipeptidasa se analizaron fluorimétricamente utilizando como sustrato las correspondientes aminoacil-naftilamidas. Los animales con cáncer de mama inducido por NMU mostraron incrementos significativos en los valores séricos de APB (32 por ciento; p < 0,01), GluAP (54 por ciento; p < 0,05) y oxitocinasa (45 por ciento; p < 0,05), mientras que los valores de pirrolidón carboxipeptidasa estaban disminuidos (28 por ciento; p < 0,05). Estos cambios pueden reflejar alteraciones en el metabolismo de las angiotensinas, la oxitocina y la hormona liberadora de gonadotropinas, que pueden ser, al menos en parte, responsables del inicio y/o desarrollo de la enfermedad (AU)


Assuntos
Animais , Ratos , Aminopeptidases/fisiologia , Compostos de Nitrosoureia/efeitos adversos , Neoplasias Mamárias Animais/induzido quimicamente , Modelos Animais de Doenças , Biomarcadores Tumorais/análise , Pirrolidinonas/sangue , Cistinil Aminopeptidase/sangue
4.
Clín. investig. ginecol. obstet. (Ed. impr.) ; 29(3): 100-105, mar. 2002. ilus, tab
Artigo em Espanhol | IBECS | ID: ibc-115303

RESUMO

La vasopresinasa es una aminopeptidasa, enzima producida por la placenta. Su actividad se ha visto implicada en el desencadenamiento de un tipo de diabetes insípida de la gestante (caso que presentamos), en algunos casos de preeclampsia e hígado graso asociados a la anterior e incluso en el mantenimiento del embarazo (participando en el catabolismo enzimático de la oxitocina) y, por tanto, previniendo el parto prematuro. De todos modos, su verdadera función es todavía un enigma (AU)


Assuntos
Humanos , Feminino , Adulto Jovem , Aminopeptidases/análise , Diabetes Gestacional/enzimologia , Diabetes Insípido/enzimologia , Fígado Gorduroso/complicações , Fatores de Risco , Arginina Vasopressina/análise
5.
Endocrinol. nutr. (Ed. impr.) ; 48(7): 193-197, ago. 2001. ilus
Artigo em Es | IBECS | ID: ibc-13326

RESUMO

Las alteraciones en la función del tiroides originan importantes cambios en la respuesta cardiovascular, en los que están implicados modificaciones en el sistema renina-angiotensina circulante (SRA) y otros péptidos vasoactivos. Las actividades aminopeptidasas (AP), a través del control de la hormona liberadora de la tirotropina (TRH), el SRA y otros péptidos vasoactivos como la vasopresina desempeñan un importante papel en el control de la función del tiroides y de la presión arterial. Con el fin de evaluar el papel de distintas aminopeptidasas plasmáticas en la función tiroidea, determinamos las actividades alanina (AlaAP), cistina (CysAP), piroglutamato (pGluAP), glutamato (GluAP) y aspartato (AspAP) aminopeptidasa, utilizando derivados de la naftilamida como sustratos en animales eu hipo e hipertiroideos. Los resultados demuestran que el hipertiroidismo disminuye significativamente las actividades pGluAP y CysAP, mientras que aumenta la actividad AlaAP.Sin embargo, no se observaron diferencias para las actividades AspAP y GluAP. El hipotirodismo incrementó significativamente los valores de AlaAP, no observándose diferencias en el resto de las actividades. Los presentes resultados apuntan a un papel preponderante de la actividad AlaAP (AP M) en lugar de la GluAP (AP A) en la regulación del SRA circulante, en modelos animales de hiper e hipotiroidismo (AU)


Assuntos
Animais , Ratos , Hipertireoidismo/fisiopatologia , Hipotireoidismo/fisiopatologia , Aminopeptidases/fisiologia , Alanina/fisiologia , Cistina/fisiologia , Piroglutamil-Peptidase I/fisiologia , Ácido Glutâmico/fisiologia , Ácido Aspártico/fisiologia
6.
Rev. neurol. (Ed. impr.) ; 32(11): 1031-1040, 1 jun., 2001.
Artigo em Es | IBECS | ID: ibc-27129

RESUMO

Introducción. Es bien conocido el efecto depresor que tiene el alcohol sobre diversos centros nerviosos, especialmente inhibidores. Esto puede deberse a que inhibe la liberación de distintos tipos de neurotransmisores, además de aumentar la fluidez de las membranas y alterar la función de las proteínas que se insertan en ellas. Puesto que distintas aminopeptidasas (AP) se han descrito como enzimas que modulan la actividad de neurotransmisores de tipo peptídico, en el presente trabajo se ha determinado la influencia del alcohol (25, 50 y 100 mM) sobre la actividad de varias aminopeptidasas (APs) (alanina-AP, arginina-AP, cistina-AP, leucina-AP y tirosina-AP) de sinaptosomas de corteza cerebral de ratón, en condiciones basales y despolarizantes, así como su calcio-dependencia, en un modelo no neurotóxico. Material y métodos. Las distintas actividades AP se determinaron en sinaptosomas de corteza cerebral de ratón, utilizando aminoacil-ß-naftilamidas como sustratos. Para demostrar la no toxicidad del modelo empleado, se analizó la formación de radicales libres, la peroxidación de las membranas lipídicas y la oxidación de las proteínas sinaptosomales. También se analizó el comportamiento bioenergético de los sinaptosomas bajo los distintos protocolos experimentales. Resultados. En condiciones basales, el alcohol provoca una inhibición dosis-dependiente de la alanina-AP. En el resto de actividades, provoca un comportamiento bifásico. Así, dependiendo de la concentración de alcohol utilizada, se produce una inhibición o una estimulación de la actividad aminopeptidásica. La despolarización con K+ 25 mM provoca una disminución de las actividades alanina-AP y tirosina-AP, pero no del resto. La presencia de alcohol en condiciones despolarizantes induce la inhibición en distinto grado de todas las actividades enzimáticas, especialmente para las mayores concentraciones de alcohol utilizadas. Conclusiones. El alcohol etílico modifica distintas actividades aminopeptidásicas de sinaptosomas de corteza cerebral de ratón, actuando de distinto modo en condiciones basales o tras despolarización con K+ 25 mM. Estos efectos no parecen relacionados con fenómenos degenerativos inducidos por alcohol, sino que parece existir un efecto específico de esta sustancia sobre los sistemas neurotransmisores/neuromoduladores mediados por neuropéptidos, modificando a las enzimas encargadas de su regulación (AU)


Assuntos
Animais , Camundongos , Sinaptossomos , Peroxidação de Lipídeos , Camundongos Endogâmicos BALB C , Mitocôndrias , Oxirredução , Córtex Cerebral , Aminopeptidases , Etanol , Radicais Livres
7.
Med. oral ; 6(3): 189-194, mayo 2001. graf
Artigo em En | IBECS | ID: ibc-10876

RESUMO

En el presente trabajo se describe la presencia de diferentes actividades aminopeptidásicas en la saliva humana total. La determinación de las actividades enzimáticas se llevó a cabo midiendo el ratio de hidrólisis de las muestras sobre los sustratos cromogénicos Ala-, pGlu-, Pro-, Arg-, Asp- y Cis-2-naftilamidas (detectadas fluorimétricamente a 345 nm de excitación y 412 de emisión). La presencia de estas actividades enzimáticas en la saliva sugiere que los niveles de péptidos activos a este nivel pueden ser controlados por mecanismos homeostáticos similares a los descritos en otros tejidos, como el plasma, el sistema nervioso central y el sistema inmune (AU)


Assuntos
Masculino , Humanos , Saliva/enzimologia , Aminopeptidases/metabolismo , Fluorometria
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