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1.
West Indian med. j ; 60(1): 24-32, Jan. 2011. graf, tab
Artigo em Inglês | LILACS | ID: lil-672712

RESUMO

OBJECTIVES: Pseudomonas aeruginosa produces multiple virulence factors that have been implicated in pathogenesis and quorum sensing. The aim of this study was to determine differences in the virulence factors of pigmented and non-pigmented P aeruginosa isolates. METHODS: Associations were assessed between pigment production (pyocyanin and pyoverdin) and production of DNase, elastase, lipase, protease, siderophore, twitching motility, antibiotic resistance patterns and virulence-associated genes in 57 non-duplicate P aeruginosa isolates from wounds, sputum, urine, high vaginal swab (HVS), ear, eye and respiratory tract swabs and aspirates of peritoneum and ulcers. RESULTS: Most (82.5%) of the isolates produced either pigment. Pigmented isolates produced more frequently and significant more (p < 0.05) DNase, elastase, lipase protease, and siderophore. Imipenem was the only antibiotic to which all isolates were susceptible (p < 0.05), while 93% and 32% were resistant to tetracycline and norfloxacin, respectively. There was however no significant difference between pigmented and non-pigmented isolates when antibiotic resistance was compared. While isolates had multiple virulence-associated genes, exoS (51%), rhlA (37%) and rhlB (46%) were the predominant genes detected. Except for exoY, genes were present in pigmented isolates more frequently than in non-pigmented isolates. CONCLUSION: The results of this study suggest that antibiotic resistance per se might not be associated with the pigment production in P aeruginosa. However, pigment production appeared to be more significantly associated with multi-drug resistance, presence ofvirulence-associated genes, and expression ofcertain virulence factors, most notably elastase, protease, siderophore and DNase activity. Since pigment production is easy to determine, this might to be a good starting point to identify the virulence status ofan isolate.


OBJETIVO: Pseudomonas aeruginosa produce múltiples factores de virulencia que han estado implicados en patogénesis y detección de quórum (quorum sensing). El objetivo de este estudio fue determinar las diferencias en los factores de virulencia de aislados de P aeruginosa pigmentada y no pigmentada. MÉTODO: Se evaluaron las asociaciones entre la producción de pigmentos (piocianina y pioverdina) y la producción de Dnasa, elastasa, lipasa, proteasa, sideróforos, motilidad asociada a superficies (twitching), patrones de resistencia antibiótica, y genes asociados con virulencia en 57 aislados de P aeruginosa no duplicados, de heridas, esputo, orina, exudado vaginal, exudados de oídos, ojos, y vías respiratorias, y aspirados de peritoneo y úlceras. RESULTADOS: La mayor parte (82.5%) de los aislados produjeron uno de los pigmentos. Los aislados pigmentados produjeron con mayor frecuencia y más significativamente (p < 0.05). Dnasa, elastasa, lipasa, proteasa, y siderósforos. Imipenem fue el único antibiótico al que todos los aislados eran susceptibles (p < 0.05), mientras que el 93% y el 32% fueron resistentes a la tetraciclina y a la norfloxacina, respectivamente. Sin embargo, no hubo diferencia significativa entre los aislados pigmentados y los no pigmentados cuando se comparaba la resistencia antibiótica. Si bien los aislados tenían múltiples genes asociados con la virulencia, exoS (51%), rhlA (37%) y rhlB (46%) fueron los genes predominantes detectados. Con excepción de exoY, los genes estuvieron presentes en aislados pigmentados con mayor frecuencia que en los aislados no pigmentados. CONCLUSIÓN: Los resultados de este estudio sugieren que la resistencia antibiótica per se podría no estar asociada con la producción de pigmentos en P aeruginosa. Sin embargo, la producción de pigmentos parecía estar asociada más significativamente con la resistencia a las multidrogas, la presencia de genes asociados con la virulencia, y la expresión de ciertos factores de virulencia, en particular la actividad de la elastasa, la proteasa, los sideróforos, y la Dnasa. Puesto que la producción de pigmentos es fácil de determinar, esto podría ser un buen punto de partida para identificar el estado de virulencia de un aislado.


Assuntos
Humanos , Antibacterianos/farmacologia , Norfloxacino/farmacologia , Pseudomonas aeruginosa/metabolismo , Pseudomonas aeruginosa/patogenicidade , Tetraciclina/farmacologia , ADP Ribose Transferases/genética , Proteínas de Bactérias/genética , Toxinas Bacterianas/genética , Distribuição de Qui-Quadrado , Farmacorresistência Bacteriana , Regulação Bacteriana da Expressão Gênica , Testes de Sensibilidade Microbiana , Oligopeptídeos/metabolismo , Fenótipo , Reação em Cadeia da Polimerase , Pseudomonas aeruginosa/isolamento & purificação , Piocianina/metabolismo
2.
Biocell ; 31(1): 61-66, abr. 2007. ilus
Artigo em Inglês | LILACS | ID: lil-491538

RESUMO

Eukaryotic elongation factor 2 (eEF-2) can undergo ADP-ribosylation in the absence of diphtheria toxin. The binding of free ADP-ribose and endogenous transferase-dependent ADP-ribosylation were distinct reactions for eEF-2, as indicated by different findings. Incubation of eEF-2 tryptic fragment 32/33 kDa (32F) with NAD was ADP-ribosylated and gave rise to the covalent binding of ADP-ribose to eEF-2. 32F was revealed to be at the C-terminal by Edman degradation sequence analysis. In our study, the elution of 32F from SDS-PAGE was ADP-ribosylated both in the presence and absence of diphtheria toxin. These results suggest that endogenous ADP-ribosylation of 32F might be related to protein synthesis. This modification appears to be important for the cell function.


Assuntos
Animais , Ratos , ADP Ribose Transferases , Adenosina Difosfato Ribose/metabolismo , Glicosilação , Toxinas Bacterianas/metabolismo , Fragmentos de Peptídeos/metabolismo
3.
Bol. Acad. Nac. Med. B.Aires ; 79(1): 81-99, ene.-jun. 2001. tab, graf
Artigo em Espanhol | LILACS | ID: lil-310997

RESUMO

La ß-lapachona (ß-lap) es una o-naftoquinona extraída de la madera del lapacho. Las observaciones iniciales mostraron su acción inhibidora del crecimiento del sarcoma de Yoshida, del carcinosarcoma de Walker 256 y del Trypanosoma cruzi. La ß-lap genera productos reactivos del oxígeno (EROS: anión superóxido, radical hidroxilo y peróxido de hidrógeno) a los que inicialmente se atribuyó su citotoxicidad. ß-lap resultó un potente inhibidor de la síntesis de ADN en T. cruzi, de las topoisomerasas I y II de la poli(ADP-ribosa) polimerasa (PARP) de diferentes orígenes, enzimas responsables de la reparación y mantenimiento de la estructura del ADN. Se investigó la citotoxicidad de ß-lap en células de cáncer epidermoide de laringe, melanoma, cáncer de ovario, de mama, de próstata, de pulmón, adenocarcinoma de colon y diferentes formas de leucemia aportando un mejor conocimiento de los mecanismos moleculares involucrados en la acción de ß-lap y su relación con los procesos de apoptosis y necrosis. Entre esos mecanismos se comprobó la activación de la calpaina, proteasa cuya actividad depende de tioles, seguida por la activación de quinasas (c-JUN), caspasas y nucleasas, que finalmente degradan al ADN y a las proteínas celulares. Una reacción importante para la actividad de la ß-lap es su reducción enzimática, especialmente por la diaforasa y la NAD(P)H-quinona reductasa, que inician la producción de EROS. La acción de ß-lap sobre células tumorales resultaría de la inhibición directa de enzimas como las topoisomerasas, PARP y el factor TNF, sumada a la acción de radicales libres generados por la ß-lap. Los efectos citostáticos de ß-lap han abierto interesantes perspectivas para la quimioterapia del cáncer.


Assuntos
Humanos , Animais , ADP Ribose Transferases , Antibióticos Antineoplásicos/farmacologia , Apoptose , Espécies Reativas de Oxigênio , Naftoquinonas , Neoplasias , Antibióticos Antineoplásicos/uso terapêutico , Carcinoma 256 de Walker , Naftoquinonas , Neoplasias , Sarcoma de Yoshida
4.
Medicina (B.Aires) ; 61(3): 343-350, 2001. tab
Artigo em Espanhol | LILACS | ID: lil-290133

RESUMO

La Beta-lapachona (Beta-lap) es una o-naftoquinona extraída de la madera del lapacho. Las observaciones iniciales mostraron su acción inhibidora del crecimiento del sarcoma de Yoshida y del carcinosarcoma de Walker 256. La Beta-lap genera productos reactivos del oxígeno (ROS: anión superóxido, radical hidroxilo y peróxido de hidrógeno) a los que inicialmente se atribuyó su citotoxicidad. Beta-Lap resultó un potente inhibidor de la síntesis de ADN en T. cruzi, de la topoisomerasas I y II y de la poli(ADP-ribosa) polimerasa (PARP) de diferentes orígenes, enzimas responsables de la conservación del ADN. Se investigó la citotoxicidad de Beta-lap en células de cáncer epidermoide de laringe, melanoma, cáncer de ovario, de mama, de próstata, de pulmón, adenocarcinoma de colon y leucemia, aportando un mejor conocimiento de los mecanismos moleculares involucrados en la acción de Beta-lap y su relación con los procesos de apoptosis y de necrosis. Se comprobó la activación de la calpaina, proteasa cuya actividad depende de tioles, seguida por la activación de quinasas (c-JUN NH2 -quinasa terminal), caspasas y nucleasas, enzimas que degradan al ADN y a las proteínas celulares. Una reacción importante para la actividad de la Beta-lap es su reducción, especialmente por la diaforasa y la NAD(P)H-quinona reductasa, que inician la producción de ROS. La acción de Beta-lap sobre células tumorales resultaría de la inhibición directa de enzimas como las topoisomerasas, PARP y el factor TNF, sumada a la acción de radicales libres. Los efectos citostáticos de ß-lap han abierto interesantes perspectivas para la quimioterapia del cáncer.


Assuntos
Animais , Humanos , ADP Ribose Transferases/metabolismo , Antibióticos Antineoplásicos/farmacologia , Apoptose/efeitos dos fármacos , Naftoquinonas/farmacologia , Neoplasias/tratamento farmacológico , Espécies Reativas de Oxigênio/fisiologia , Antibióticos Antineoplásicos/uso terapêutico , Carcinoma 256 de Walker/tratamento farmacológico , Carcinoma 256 de Walker/enzimologia , DNA Topoisomerases Tipo I/antagonistas & inibidores , Naftoquinonas/uso terapêutico , Neoplasias/enzimologia , Sarcoma de Yoshida/tratamento farmacológico , Sarcoma de Yoshida/enzimologia
5.
Braz. j. med. biol. res ; 30(8): 923-8, Aug. 1997. ilus
Artigo em Inglês | LILACS | ID: lil-197246

RESUMO

A simple and inexpensive shaker/Erlenmeyer flask system for largescale cultivation of insect cells is described and compared to a commercial spinner system. On the basis of maximum cell density, average population doubling time and overproduction of recombinant protein, a better result was obtained with a simpler and less expensive biorector consisting of Erlenmeyer flasks and an ordinary shaker waterbath. Routinely, about 90 mg of pure poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain was obtained for a total of 3 x 10(9) infected cells in three liters of culture.


Assuntos
Animais , ADP Ribose Transferases , Baculoviridae , Técnicas In Vitro , Insetos/citologia , Poli Adenosina Difosfato Ribose , Polinucleotídeo Adenililtransferase/isolamento & purificação , Proteínas Recombinantes/isolamento & purificação
6.
Rev. chil. cienc. méd. biol ; 1(2): 97-102, 1991. ilus
Artigo em Espanhol | LILACS | ID: lil-148298

RESUMO

Se presenta una revisión sobre la función de la Poli (ADP-ribosa) sintetasa, enzima nuclear que sintetiza monómeros y polímeros a ADP-ribosas a partir de NAD+, mecanismo denominado polirribosilación. Estas moléculas sintetizadas son unidas covalentemente a proteínas, básicamente histonas, modificando, por ende su funcionalidad. Asímismo, se describen actividades enzimáticas que degradan ADP-ribosas. Se plantean también, los roles que el proceso de polirribosilación, podría modular en el núcleo eucariótico


Assuntos
Humanos , Ativação Enzimática/fisiologia , ADP Ribose Transferases/fisiologia , Células Eucarióticas/enzimologia , Diester Fosfórico Hidrolases/metabolismo , Hidrólise , NAD/metabolismo , Proteínas/metabolismo
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