Detalhe da pesquisa
1.
Self-replication of Aß42 aggregates occurs on small and isolated fibril sites.
Proc Natl Acad Sci U S A;
121(7): e2220075121, 2024 Feb 13.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-38335256
2.
The role of shear forces in primary and secondary nucleation of amyloid fibrils.
Proc Natl Acad Sci U S A;
121(25): e2322572121, 2024 Jun 18.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-38875148
3.
Direct observation of secondary nucleation along the fibril surface of the amyloid ß 42 peptide.
Proc Natl Acad Sci U S A;
120(25): e2220664120, 2023 06 20.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-37307445
4.
The role of phosphorylation in calmodulin-mediated gating of human AQP0.
Biochem J;
481(1): 17-32, 2024 Jan 10.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-38032258
5.
An aggregation inhibitor specific to oligomeric intermediates of Aß42 derived from phage display libraries of stable, small proteins.
Proc Natl Acad Sci U S A;
119(21): e2121966119, 2022 05 24.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-35580187
6.
1H detection and dynamic nuclear polarization-enhanced NMR of Aß1-42 fibrils.
Proc Natl Acad Sci U S A;
119(1)2022 01 04.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-34969859
7.
Retardation of Aß42 fibril formation by apolipoprotein A-I and recombinant HDL particles.
J Biol Chem;
299(11): 105273, 2023 11.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-37739034
8.
The C-terminal domain of the antiamyloid chaperone DNAJB6 binds to amyloid-ß peptide fibrils and inhibits secondary nucleation.
J Biol Chem;
299(11): 105317, 2023 11.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-37797698
9.
Structural characterization of E22G Aß1-42 fibrils via1H detected MAS NMR.
Phys Chem Chem Phys;
26(20): 14664-14674, 2024 May 22.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-38715538
10.
Structural characterisation of α-synuclein-membrane interactions and the resulting aggregation using small angle scattering.
Phys Chem Chem Phys;
26(14): 10998-11013, 2024 Apr 03.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-38526443
11.
The S/T-Rich Motif in the DNAJB6 Chaperone Delays Polyglutamine Aggregation and the Onset of Disease in a Mouse Model.
Mol Cell;
62(2): 272-283, 2016 Apr 21.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-27151442
12.
Amyloid ß 42 fibril structure based on small-angle scattering.
Proc Natl Acad Sci U S A;
118(48)2021 11 30.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-34815346
13.
Structure-Based Discovery of Small-Molecule Inhibitors of the Autocatalytic Proliferation of α-Synuclein Aggregates.
Mol Pharm;
20(1): 183-193, 2023 01 02.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-36374974
14.
The role of fibril structure and surface hydrophobicity in secondary nucleation of amyloid fibrils.
Proc Natl Acad Sci U S A;
117(41): 25272-25283, 2020 10 13.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-33004626
15.
Kinetic diversity of amyloid oligomers.
Proc Natl Acad Sci U S A;
117(22): 12087-12094, 2020 06 02.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-32414930
16.
Ultrastructural evidence for self-replication of Alzheimer-associated Aß42 amyloid along the sides of fibrils.
Proc Natl Acad Sci U S A;
117(21): 11265-11273, 2020 05 26.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-32439711
17.
Thermodynamic and kinetic design principles for amyloid-aggregation inhibitors.
Proc Natl Acad Sci U S A;
117(39): 24251-24257, 2020 09 29.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-32929030
18.
Morphology-Dependent Interactions between α-Synuclein Monomers and Fibrils.
Int J Mol Sci;
24(6)2023 Mar 08.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-36982264
19.
α-Synuclein Interaction with Lipid Bilayer Discs.
Langmuir;
38(33): 10216-10224, 2022 08 23.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-35952001
20.
On the Aggregation of Apolipoprotein A-I.
Int J Mol Sci;
23(15)2022 Aug 07.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-35955915