Detalhe da pesquisa
1.
Plasma membrane preassociation drives ß-arrestin coupling to receptors and activation.
Cell;
186(10): 2238-2255.e20, 2023 05 11.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-37146613
2.
Molecular basis of anaphylatoxin binding, activation, and signaling bias at complement receptors.
Cell;
186(22): 4956-4973.e21, 2023 10 26.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-37852260
3.
Terminating G-Protein Coupling: Structural Snapshots of GPCR-ß-Arrestin Complexes.
Cell;
180(6): 1041-1043, 2020 03 19.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-32169216
4.
AlphaFold: Research accelerator and hypothesis generator.
Mol Cell;
84(3): 404-408, 2024 Feb 01.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-38306999
5.
GPCR-G Protein-ß-Arrestin Super-Complex Mediates Sustained G Protein Signaling.
Cell;
166(4): 907-919, 2016 Aug 11.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-27499021
6.
A key GPCR phosphorylation motif discovered in arrestin2â CCR5 phosphopeptide complexes.
Mol Cell;
83(12): 2108-2121.e7, 2023 Jun 15.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-37244255
7.
Structural snapshots uncover a key phosphorylation motif in GPCRs driving ß-arrestin activation.
Mol Cell;
83(12): 2091-2107.e7, 2023 Jun 15.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-37209686
8.
Resonating with the signaling bias of CXCR7.
Mol Cell;
82(18): 3318-3320, 2022 09 15.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-36113411
9.
SnapShot: GPCR-Ligand Interactions.
Cell;
159(7): 1712, 1712.e1, 2014 Dec 18.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-25525884
10.
Intrinsic bias at non-canonical, ß-arrestin-coupled seven transmembrane receptors.
Mol Cell;
81(22): 4605-4621.e11, 2021 11 18.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-34582793
11.
Transmitting the Signal: Structure of the ß1-Adrenergic Receptor-Gs Protein Complex.
Mol Cell;
80(1): 3-5, 2020 10 01.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-33007256
12.
Team science: building, nurturing, and expanding research collaborations.
Trends Biochem Sci;
2023 Nov 10.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-37953092
13.
Methodological advances: the unsung heroes of the GPCR structural revolution.
Nat Rev Mol Cell Biol;
16(2): 69-81, 2015 Feb.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-25589408
14.
Molecular basis of ß-arrestin coupling to formoterol-bound ß1-adrenoceptor.
Nature;
583(7818): 862-866, 2020 07.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-32555462
15.
Entering the Pocket: Crystal Structure of a Prostaglandin D2 Receptor.
Mol Cell;
72(1): 3-6, 2018 10 04.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-30290148
16.
Emerging Insights into the Structure and Function of Complement C5a Receptors.
Trends Biochem Sci;
45(8): 693-705, 2020 08.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-32402749
17.
Au-courant and novel technologies for efficient doubled haploid development in barley (Hordeum vulgare L.).
Crit Rev Biotechnol;
43(4): 575-593, 2023 Jun.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-35435095
18.
The Complement C5a-C5aR1 GPCR Axis in COVID-19 Therapeutics.
Trends Immunol;
41(11): 965-967, 2020 11.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-33023856
19.
Emerging Paradigm of Intracellular Targeting of G Protein-Coupled Receptors.
Trends Biochem Sci;
43(7): 533-546, 2018 07.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-29735399
20.
Key phosphorylation sites in GPCRs orchestrate the contribution of ß-Arrestin 1 in ERK1/2 activation.
EMBO Rep;
21(9): e49886, 2020 09 03.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-32715625