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Biochemistry (Mosc) ; 72(1): 21-8, 2007 Jan.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-17309433

RESUMEN

Substrate specificity of Escherichia coli thymidine phosphorylase to thymidine derivatives modified at 5' -, 3' -, and 2' ,3' - positions of the sugar moiety was studied. Equilibrium and kinetic constants (K(m), K(I), k(cat)) of the phosphorolysis reaction have been determined for 20 thymidine analogs. The results are compared with X-ray and molecular dynamics data. The most important hydrogen bonds in the enzyme-substrate complex are revealed.


Asunto(s)
Sustitución de Aminoácidos , Escherichia coli/enzimología , Timidina Fosforilasa/química , Timidina/metabolismo , Dominio Catalítico , Cristalografía por Rayos X , Concentración de Iones de Hidrógeno , Estructura Molecular , Nucleósidos/metabolismo , Relación Estructura-Actividad , Especificidad por Sustrato , Timidina Fosforilasa/metabolismo
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