Semihemoglobins, high oxygen affinity dimeric forms of human hemoglobin respond efficiently to allosteric effectors without forming tetramers.

Tsuneshige, Antonio; Kanaori, Kenji; Samuni, Uri; Danstker, David; Friedman, Joel M; Neya, Saburo; Giangiacomo, Laura; Yonetani, Takashi

Tsuneshige, Antonio; Kanaori, Kenji; Samuni, Uri; Danstker, David; Friedman, Joel M; Neya, Saburo; Giangiacomo, Laura; Yonetani, Takashi.

Afiliación

Tsuneshige A; Department of Biochemistry and Biophysics, University of Pennsylvania School of Medicine and the Johnson Research Foundation, Philadelphia, Pennsylvania 19104-6059, USA. ants@mail.med.upenn.edu

J Biol Chem ; 279(47): 48959-67, 2004 Nov 19.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-15361521

Asunto(s)

Hemoglobinas/química; Oxihemoglobinas/química; Sitio Alostérico; Monóxido de Carbono/química; Dimerización; Eritrocitos; Hemo/química; Hemoglobinas/metabolismo; Humanos; Concentración de Iones de Hidrógeno; Cinética; Ligandos; Espectroscopía de Resonancia Magnética; Oxígeno/química; Oxígeno/metabolismo; Oxihemoglobinas/metabolismo; Unión Proteica; Conformación Proteica; Estructura Cuaternaria de Proteína; Espectrometría Raman; Factores de Tiempo; Ultracentrifugación

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Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Hemoglobinas / Oxihemoglobinas Tipo de estudio: Prognostic_studies Límite: Humans Idioma: En Revista: J Biol Chem Año: 2004 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos

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