Deamidation destabilizes and triggers aggregation of a lens protein, betaA3-crystallin.

Takata, Takumi; Oxford, Julie T; Demeler, Borries; Lampi, Kirsten J

Takata, Takumi; Oxford, Julie T; Demeler, Borries; Lampi, Kirsten J.

Afiliación

Takata T; Department of Integrative Biosciences, School of Dentistry, Oregon Health and Science University, Portland, Oregon 97239-3098, USA.

Protein Sci ; 17(9): 1565-75, 2008 Sep.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-18567786

Asunto(s)

Cristalino/química; Cadena A de beta-Cristalina/análisis; Cadena A de beta-Cristalina/química; Cadena A de beta-Cristalina/metabolismo; Sustitución de Aminoácidos; Ácido Aspártico/metabolismo; Dicroismo Circular; Dimerización; Relación Dosis-Respuesta a Droga; Escherichia coli/genética; Ácido Glutámico/metabolismo; Calor; Humanos; Modelos Moleculares; Peso Molecular; Mutagénesis Sitio-Dirigida; Unión Proteica; Conformación Proteica; Desnaturalización Proteica; Pliegue de Proteína; Estructura Secundaria de Proteína; Estructura Terciaria de Proteína; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/aislamiento & purificación; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Termodinámica; Urea/farmacología; Cadena A de beta-Cristalina/genética; Cadena B de beta-Cristalina/metabolismo

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Contexto en salud: 3_ND Problema de salud: 3_neglected_diseases / 3_zoonosis Asunto principal: Cadena A de beta-Cristalina / Cristalino Tipo de estudio: Prognostic_studies Límite: Humans Idioma: En Revista: Protein Sci Asunto de la revista: BIOQUIMICA Año: 2008 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos

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