From the Cover: Charge interactions can dominate the dimensions of intrinsically disordered proteins.

Müller-Späth, Sonja; Soranno, Andrea; Hirschfeld, Verena; Hofmann, Hagen; Rüegger, Stefan; Reymond, Luc; Nettels, Daniel; Schuler, Benjamin

Müller-Späth, Sonja; Soranno, Andrea; Hirschfeld, Verena; Hofmann, Hagen; Rüegger, Stefan; Reymond, Luc; Nettels, Daniel; Schuler, Benjamin.

Afiliación

Müller-Späth S; Biochemisches Institut, Universität Zürich, Winterthurerstrasse 190, 8057 Zürich, Switzerland.

Proc Natl Acad Sci U S A ; 107(33): 14609-14, 2010 Aug 17.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-20639465

Asunto(s)

Transferencia Resonante de Energía de Fluorescencia/métodos; Desnaturalización Proteica; Pliegue de Proteína; Proteínas/química; Algoritmos; Secuencia de Aminoácidos; Proteínas Bacterianas/química; Proteínas Bacterianas/genética; Proteínas Bacterianas/metabolismo; Cisteína/química; Cisteína/genética; Cisteína/metabolismo; Modelos Químicos; Modelos Moleculares; Datos de Secuencia Molecular; Mutagénesis Sitio-Dirigida; Unión Proteica; Conformación Proteica; Proteínas/genética; Proteínas/metabolismo; Thermotoga maritima/metabolismo

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Desnaturalización Proteica / Proteínas / Pliegue de Proteína / Transferencia Resonante de Energía de Fluorescencia Tipo de estudio: Prognostic_studies Idioma: En Revista: Proc Natl Acad Sci U S A Año: 2010 Tipo del documento: Article País de afiliación: Suiza

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