Enzymatic cleavage of a CD4 immunoadhesin generates crystallizable, biologically active Fd-like fragments.

Chamow, S M; Peers, D H; Byrn, R A; Mulkerrin, M G; Harris, R J; Wang, W C; Bjorkman, P J; Capon, D J; Ashkenazi, A

Chamow, S M; Peers, D H; Byrn, R A; Mulkerrin, M G; Harris, R J; Wang, W C; Bjorkman, P J; Capon, D J; Ashkenazi, A.

Afiliación

Chamow SM; Department of Recovery Process Research and Development, Genentech, Inc., South San Francisco, California 94080.

Biochemistry ; 29(42): 9885-91, 1990 Oct 23.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-2125484

Asunto(s)

Anticuerpos Antiidiotipos/metabolismo; Antígenos CD/metabolismo; Antígenos CD4/metabolismo; Proteína gp120 de Envoltorio del VIH/metabolismo; VIH/metabolismo; Inmunoglobulina G/metabolismo; Fragmentos de Péptidos/metabolismo; Receptores del VIH/metabolismo; Secuencia de Aminoácidos; Inmunoadhesinas CD4; Dicroismo Circular; Cristalización; Humanos; Datos de Secuencia Molecular; Papaína/metabolismo; Unión Proteica; Conformación Proteica; Difracción de Rayos X

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Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Fragmentos de Péptidos / Inmunoglobulina G / Antígenos CD / Antígenos CD4 / Proteína gp120 de Envoltorio del VIH / Receptores del VIH / Anticuerpos Antiidiotipos / VIH Tipo de estudio: Prognostic_studies Límite: Humans Idioma: En Revista: Biochemistry Año: 1990 Tipo del documento: Article

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