Increased structural flexibility at the active site of a fluorophore-conjugated beta-lactamase distinctively impacts its binding toward diverse cephalosporin antibiotics.

Wong, Wai-Ting; Chan, Kwok-Chu; So, Pui-Kin; Yap, Hong-Kin; Chung, Wai-Hong; Leung, Yun-Chung; Wong, Kwok-Yin; Zhao, Yanxiang

Wong, Wai-Ting; Chan, Kwok-Chu; So, Pui-Kin; Yap, Hong-Kin; Chung, Wai-Hong; Leung, Yun-Chung; Wong, Kwok-Yin; Zhao, Yanxiang.

Afiliación

Wong WT; Department of Applied Biology and Chemical Technology, State Key Laboratory of Chirosciences, The Hong Kong Polytechnic University, Hung Hom, Kowloon, Hong Kong, China.

J Biol Chem ; 286(36): 31771-80, 2011 Sep 09.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-21705325

Asunto(s)

Cefalosporinas/metabolismo; beta-Lactamasas/metabolismo; Sitios de Unión; Dominio Catalítico; Colorantes Fluorescentes; Cinética; Conformación Molecular; Sondas Moleculares; Mutagénesis Sitio-Dirigida; Docilidad; Ingeniería de Proteínas; Especificidad por Sustrato; beta-Lactamasas/química

Texto completo

Añadir a Mi BVS

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar en Google

Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Base de datos: MEDLINE Asunto principal: Beta-Lactamasas / Cefalosporinas Idioma: En Revista: J Biol Chem Año: 2011 Tipo del documento: Article País de afiliación: China

Texto completo

Añadir a Mi BVS

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar en Google