Cytochrome P450 BM-3 evolved by random and saturation mutagenesis as an effective indole-hydroxylating catalyst.

Li, Hong-mei; Mei, Le-he; Urlacher, V B; Schmid, R D

Li, Hong-mei; Mei, Le-he; Urlacher, V B; Schmid, R D.

Afiliação

Li HM; Department of Chemical and Biochemical Engineering, Zhejiang University, Hangzhou 310027, China. Eastshine@21cn.com

Appl Biochem Biotechnol ; 144(1): 27-36, 2008 Jan.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-18415984

Assuntos

Proteínas de Bactérias/genética; Proteínas de Bactérias/metabolismo; Sistema Enzimático do Citocromo P-450/genética; Sistema Enzimático do Citocromo P-450/metabolismo; Indóis/metabolismo; Oxigenases de Função Mista/genética; Oxigenases de Função Mista/metabolismo; Bacillus megaterium/enzimologia; Bacillus megaterium/genética; Proteínas de Bactérias/química; Sequência de Bases; Domínio Catalítico/genética; Sistema Enzimático do Citocromo P-450/química; DNA Bacteriano/genética; Evolução Molecular Direcionada; Hidroxilação; Índigo Carmim; Cinética; Oxigenases de Função Mista/química; Modelos Moleculares; Mutagênese; Mutagênese Sítio-Dirigida; NADPH-Ferri-Hemoproteína Redutase; Conformação Proteica; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/genética; Proteínas Recombinantes/metabolismo

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas de Bactérias / Sistema Enzimático do Citocromo P-450 / Oxigenases de Função Mista / Indóis Tipo de estudo: Clinical_trials Idioma: En Revista: Appl Biochem Biotechnol Ano de publicação: 2008 Tipo de documento: Article País de afiliação: China

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