Assuntos
Proteínas de Ciclo Celular , Exocitose , GTP Fosfo-Hidrolases/metabolismo , Proteínas do Tecido Nervoso/metabolismo , Proteínas de Transporte Vesicular , Animais , Linhagem Celular , Eletroforese em Gel de Poliacrilamida , Escherichia coli , GTP Fosfo-Hidrolases/genética , GTP Fosfo-Hidrolases/isolamento & purificação , Perfilação da Expressão Gênica , Guanosina Trifosfato/metabolismo , Humanos , Insulina/metabolismo , Secreção de Insulina , Ilhotas Pancreáticas/citologia , Ilhotas Pancreáticas/metabolismo , Proteínas de Membrana/metabolismo , Microscopia de Fluorescência , Mutação/genética , Proteínas do Tecido Nervoso/genética , Proteínas do Tecido Nervoso/isolamento & purificação , Ligação Proteica , Proteínas Qa-SNARE , Ratos , Proteínas Recombinantes de Fusão/isolamento & purificação , Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo , Proteínas SNARE , Septinas , Vesículas Sinápticas/enzimologia , TransfecçãoRESUMO
Septins are GTPases required for the completion of cytokinesis in diverse organisms, yet their roles in cytokinesis or other cellular processes remain unknown. Here we describe studies of a newly identified septin, CDCrel-1, which is predominantly expressed in the nervous system. This protein was associated with membrane fractions, and a significant fraction of the protein copurified and coprecipitated with synaptic vesicles. In detergent extracts, CDCrel-1 and another septin, Nedd5, immunoprecipitated with the SNARE protein syntaxin by directly binding to syntaxin via the SNARE interaction domain. Transfection of HIT-T15 cells with wild-type CDCrel-1 inhibited secretion, whereas GTPase dominant-negative mutants enhanced secretion. These data suggest that septins may regulate vesicle dynamics through interactions with syntaxin.