Hsp90 chaperone activity requires the full-length protein and interaction among its multiple domains.

Johnson, B D; Chadli, A; Felts, S J; Bouhouche, I; Catelli, M G; Toft, D O

Johnson, B D; Chadli, A; Felts, S J; Bouhouche, I; Catelli, M G; Toft, D O.

Afiliação

Johnson BD; Department of Biochemistry and Molecular Biology, Mayo Graduate School, Rochester, Minnesota 55905, USA.

J Biol Chem ; 275(42): 32499-507, 2000 Oct 20.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-10913439

Assuntos

Citrato (si)-Sintase/metabolismo; Proteínas de Choque Térmico HSP90/química; Proteínas de Choque Térmico HSP90/metabolismo; Luciferases/metabolismo; Fragmentos de Peptídeos/metabolismo; Dobramento de Proteína; Animais; Sítios de Ligação; Linhagem Celular; Galinhas; Citrato (si)-Sintase/química; Primers do DNA; Proteínas de Choque Térmico HSP70/química; Proteínas de Choque Térmico HSP70/genética; Proteínas de Choque Térmico HSP70/metabolismo; Proteínas de Choque Térmico HSP90/genética; Humanos; Cinética; Luciferases/química; Fragmentos de Peptídeos/química; Proteínas Recombinantes de Fusão/química; Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo; Spodoptera; Transfecção

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Fragmentos de Peptídeos / Citrato (si)-Sintase / Dobramento de Proteína / Proteínas de Choque Térmico HSP90 / Luciferases Limite: Animals / Humans Idioma: En Revista: J Biol Chem Ano de publicação: 2000 Tipo de documento: Article

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