Polyphyletic evolution of type II restriction enzymes revisited: two independent sources of second-hand folds revealed.

Bujnicki, J M; Radlinska, M; Rychlewski, L

Bujnicki, J M; Radlinska, M; Rychlewski, L.

Afiliação

Bujnicki JM; Bioinformatics Laboratory, International Institute of Molecular and Cell Biology, ul. ks. Trojdena 4, 02-109, Warsaw, Poland. iamb@bioinfo.pl

Trends Biochem Sci ; 26(1): 9-11, 2001 Jan.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-11165501

ABSTRACT

ABSTRACT

Using algorithms for protein sequence analysis we predict that some of the canonical type II and type IIS restriction enzymes have an active site with a substantially different architecture and fold from the "typical" PD-(D/E)xK superfamily. These results suggest that they are related to nucleases from the HNH and GIY-YIG superfamilies.

Assuntos

Proteínas de Bactérias; Desoxirribonucleases de Sítio Específico do Tipo II/química; Evolução Molecular; Dobramento de Proteína; Algoritmos; Motivos de Aminoácidos; Sequência de Aminoácidos; Sítios de Ligação; DNA (Citosina-5-)-Metiltransferases/química; DNA (Citosina-5-)-Metiltransferases/metabolismo; Desoxirribonucleases de Sítio Específico do Tipo II/metabolismo; Histidina/metabolismo; Dados de Sequência Molecular; Conformação Proteica; Homologia de Sequência de Aminoácidos; DNA Metiltransferases Sítio Específica (Adenina-Específica)/química; DNA Metiltransferases Sítio Específica (Adenina-Específica)/metabolismo

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas de Bactérias / Desoxirribonucleases de Sítio Específico do Tipo II / Dobramento de Proteína / Evolução Molecular Idioma: En Revista: Trends Biochem Sci Ano de publicação: 2001 Tipo de documento: Article

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