The 69 kDa Escherichia coli maltodextrin glucosidase does not get encapsulated underneath GroES and folds through trans mechanism during GroEL/GroES-assisted folding.

Paul, Subhankar; Singh, Chanpreet; Mishra, Saroj; Chaudhuri, Tapan K

Paul, Subhankar; Singh, Chanpreet; Mishra, Saroj; Chaudhuri, Tapan K.

Afiliação

Paul S; Department of Biochemical Engineering and Biotechnology, Indian Institute of Technology Delhi, Hauz Khas, New Delhi 110016, India.

FASEB J ; 21(11): 2874-85, 2007 Sep.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-17494995

Assuntos

Chaperonina 10/metabolismo; Chaperonina 60/metabolismo; Proteínas de Escherichia coli/metabolismo; Escherichia coli/enzimologia; Glicosídeo Hidrolases/metabolismo; Dobramento de Proteína; Escherichia coli/genética; Proteínas de Escherichia coli/genética; Glicosídeo Hidrolases/genética; Guanidina/metabolismo; Peso Molecular; Complexos Multienzimáticos/genética; Complexos Multienzimáticos/metabolismo; Polissacarídeos/metabolismo; Ligação Proteica; Conformação Proteica; Proteínas Recombinantes/genética; Proteínas Recombinantes/metabolismo

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Coleções: 01-internacional Contexto em Saúde: 3_ND Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Dobramento de Proteína / Chaperonina 60 / Chaperonina 10 / Proteínas de Escherichia coli / Escherichia coli / Glicosídeo Hidrolases Idioma: En Revista: FASEB J Ano de publicação: 2007 Tipo de documento: Article

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