Substitutions of potentially phosphorylatable serine residues of Bax reveal how they may regulate its interaction with mitochondria.

Arokium, Hubert; Ouerfelli, Hakim; Velours, Gisèle; Camougrand, Nadine; Vallette, François M; Manon, Stéphen

Arokium, Hubert; Ouerfelli, Hakim; Velours, Gisèle; Camougrand, Nadine; Vallette, François M; Manon, Stéphen.

Afiliação

Arokium H; CNRS, UMR5095, Université de Bordeaux 2, 1 Rue Camille Saint-Saëns, 33077 Bordeaux, France.

J Biol Chem ; 282(48): 35104-12, 2007 Nov 30.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-17911107

Assuntos

Regulação da Expressão Gênica; Mitocôndrias/metabolismo; Mutação; Proteína X Associada a bcl-2/genética; Proteína X Associada a bcl-2/metabolismo; Sequência de Aminoácidos; Apoptose; Proteínas Fúngicas/química; Quinase 3 da Glicogênio Sintase/metabolismo; Glicogênio Sintase Quinase 3 beta; Humanos; Modelos Biológicos; Modelos Moleculares; Dados de Sequência Molecular; Fosforilação; Conformação Proteica; Estrutura Terciária de Proteína; Transporte Proteico; Proteínas Proto-Oncogênicas c-akt/metabolismo; Serina/química

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Regulação da Expressão Gênica / Proteína X Associada a bcl-2 / Mitocôndrias / Mutação Limite: Humans Idioma: En Revista: J Biol Chem Ano de publicação: 2007 Tipo de documento: Article

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