The 1.58 Å resolution structure of the DNA-binding domain of bacteriophage SF6 small terminase provides new hints on DNA binding.

Benini, Stefano; Chechik, Maria; Ortiz Lombardía, Miguel; Polier, Sigrun; Leech, Andrew; Shevtsov, Mikhail B; Alonso, Juan C

Benini, Stefano; Chechik, Maria; Ortiz Lombardía, Miguel; Polier, Sigrun; Leech, Andrew; Shevtsov, Mikhail B; Alonso, Juan C.

Afiliação

Benini S; Laboratory of Bioorganic Chemistry and Crystallography, Faculty of Science and Technology, Free University of Bolzano, Piazza Università 5, 39100 Bolzano, Italy. stefano.benini@unibz.it

Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun ; 69(Pt 4): 376-81, 2013 Apr 01.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-23545641

Assuntos

Adenosina Trifosfatases/química; Fagos Bacilares/enzimologia; DNA/química; Endodesoxirribonucleases/química; Conformação de Ácido Nucleico; Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas; Adenosina Trifosfatases/metabolismo; Sequência de Aminoácidos; Sítios de Ligação; Cristalografia por Raios X; DNA/metabolismo; Endodesoxirribonucleases/metabolismo; Modelos Moleculares; Dados de Sequência Molecular; Alinhamento de Sequência

Palavras-chave

DNA-binding domains; G1P; SF6; bacteriophages; terminases; viruses

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: DNA / Fagos Bacilares / Adenosina Trifosfatases / Endodesoxirribonucleases / Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas / Conformação de Ácido Nucleico Idioma: En Revista: Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun Ano de publicação: 2013 Tipo de documento: Article

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