Structural insights into the histidine trimethylation activity of EgtD from Mycobacterium smegmatis.

Jeong, Jae-Hee; Cha, Hyung Jin; Ha, Sung-Chul; Rojviriya, Catleya; Kim, Yeon-Gil

Jeong, Jae-Hee; Cha, Hyung Jin; Ha, Sung-Chul; Rojviriya, Catleya; Kim, Yeon-Gil.

Afiliação

Jeong JH; Pohang Accelerator Laboratory, Pohang University of Science and Technology, Pohang, Kyungbuk 790-784, Republic of Korea.
Cha HJ; Pohang Accelerator Laboratory, Pohang University of Science and Technology, Pohang, Kyungbuk 790-784, Republic of Korea.
Ha SC; Pohang Accelerator Laboratory, Pohang University of Science and Technology, Pohang, Kyungbuk 790-784, Republic of Korea.
Rojviriya C; Pohang Accelerator Laboratory, Pohang University of Science and Technology, Pohang, Kyungbuk 790-784, Republic of Korea.
Kim YG; Pohang Accelerator Laboratory, Pohang University of Science and Technology, Pohang, Kyungbuk 790-784, Republic of Korea. Electronic address: ygkim76@postech.ac.kr.

Biochem Biophys Res Commun ; 452(4): 1098-103, 2014 Oct 03.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-25251321

Assuntos

Betaína/análogos & derivados; Histidina/análogos & derivados; Histidina/química; Modelos Químicos; Modelos Moleculares; Mycobacterium smegmatis/enzimologia; Proteínas Metiltransferases/química; Proteínas Metiltransferases/ultraestrutura; Betaína/química; Sítios de Ligação; Metilação; Ligação Proteica; Conformação Proteica; Estrutura Terciária de Proteína

Palavras-chave

Antioxidant; Crystal structure; Methyltransferase; Mycobacterium smegmatis; S-adenosyl-l-methionine

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas Metiltransferases / Betaína / Modelos Moleculares / Mycobacterium smegmatis / Histidina / Modelos Químicos Tipo de estudo: Prognostic_studies Idioma: En Revista: Biochem Biophys Res Commun Ano de publicação: 2014 Tipo de documento: Article

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