A cross-domain charge interaction governs the activity of NO synthase.

Haque, Mohammad Mahfuzul; Tejero, Jesús; Bayachou, Mekki; Kenney, Claire T; Stuehr, Dennis J

Haque, Mohammad Mahfuzul; Tejero, Jesús; Bayachou, Mekki; Kenney, Claire T; Stuehr, Dennis J.

Afiliação

Haque MM; From the Departments of Pathobiology, Lerner Research Institute, The Cleveland Clinic, Cleveland, Ohio 44195.
Tejero J; the Pittsburgh Heart, Lung, Blood, and Vascular Medicine Institute, University of Pittsburgh, Pittsburgh, Pennsylvania 15213, and.
Bayachou M; the Department of Chemistry, Cleveland State University, Cleveland, Ohio 44115.
Kenney CT; From the Departments of Pathobiology, Lerner Research Institute, The Cleveland Clinic, Cleveland, Ohio 44195.
Stuehr DJ; From the Departments of Pathobiology, Lerner Research Institute, The Cleveland Clinic, Cleveland, Ohio 44195, stuehrd@ccf.org.

J Biol Chem ; 293(12): 4545-4554, 2018 03 23.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-29414777

Assuntos

Elétrons; Heme/metabolismo; Óxido Nítrico Sintase Tipo I/metabolismo; Óxido Nítrico/metabolismo; Animais; Catálise; Citocromos c/metabolismo; Transporte de Elétrons; Mononucleotídeo de Flavina/metabolismo; Cinética; Modelos Moleculares; Mutação; Óxido Nítrico Sintase Tipo I/química; Óxido Nítrico Sintase Tipo I/genética; Oxirredução; Domínios Proteicos; Ratos

Palavras-chave

domain motion; electron transport; flavin; flavoprotein; heme reduction; mutagenesis; nitric oxide; nitric oxide synthase; oxidation-reduction (redox)

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Elétrons / Óxido Nítrico Sintase Tipo I / Heme / Óxido Nítrico Limite: Animals Idioma: En Revista: J Biol Chem Ano de publicação: 2018 Tipo de documento: Article

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