The N-terminal peptide of the transglutaminase-activating metalloprotease inhibitor from Streptomyces mobaraensis accommodates both inhibition and glutamine cross-linking sites.

Juettner, Norbert E; Schmelz, Stefan; Anderl, Anita; Colin, Felix; Classen, Moritz; Pfeifer, Felicitas; Scrima, Andrea; Fuchsbauer, Hans-Lothar

The N-terminal peptide of the transglutaminase-activating metalloprotease inhibitor from Streptomyces mobaraensis accommodates both inhibition and glutamine cross-linking sites.

Juettner, Norbert E; Schmelz, Stefan; Anderl, Anita; Colin, Felix; Classen, Moritz; Pfeifer, Felicitas; Scrima, Andrea; Fuchsbauer, Hans-Lothar.

Afiliação

Juettner NE; Department of Chemical Engineering and Biotechnology, University of Applied Sciences of Darmstadt, Germany.
Schmelz S; Department of Biology, Technische Universität Darmstadt, Germany.
Anderl A; Structural Biology of Autophagy Group, Department Structure and Function of Proteins, Helmholtz-Centre for Infection Research, Braunschweig, Germany.
Colin F; Department of Chemical Engineering and Biotechnology, University of Applied Sciences of Darmstadt, Germany.
Classen M; Department of Chemical Engineering and Biotechnology, University of Applied Sciences of Darmstadt, Germany.
Pfeifer F; Department of Chemical Engineering and Biotechnology, University of Applied Sciences of Darmstadt, Germany.
Scrima A; Department of Biology, Technische Universität Darmstadt, Germany.
Fuchsbauer HL; Structural Biology of Autophagy Group, Department Structure and Function of Proteins, Helmholtz-Centre for Infection Research, Braunschweig, Germany.

FEBS J ; 287(4): 708-720, 2020 02.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-31420998

Assuntos

Proteínas de Bactérias/química; Glutamina/química; Streptomyces/enzimologia; Transglutaminases/química; Sequência de Aminoácidos; Proteínas de Bactérias/genética; Proteínas de Bactérias/metabolismo; Sítios de Ligação; Biotinilação; Clonagem Molecular; Cristalografia por Raios X; Escherichia coli/genética; Escherichia coli/metabolismo; Expressão Gênica; Glutamina/metabolismo; Cinética; Modelos Moleculares; Mutação Puntual; Ligação Proteica; Conformação Proteica em alfa-Hélice; Conformação Proteica em Folha beta; Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/genética; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Alinhamento de Sequência; Deleção de Sequência; Homologia de Sequência de Aminoácidos; Streptomyces/genética; Especificidade por Substrato; Transglutaminases/genética; Transglutaminases/metabolismo

Palavras-chave

Streptomyces mobaraensis; crystal structure; metalloprotease inhibitor; serine protease inhibitor; transglutaminase

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Contexto em Saúde: 3_ND Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Streptomyces / Proteínas de Bactérias / Transglutaminases / Glutamina Tipo de estudo: Prognostic_studies Idioma: En Revista: FEBS J Ano de publicação: 2020 Tipo de documento: Article

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google