The extended N-terminus of Mycobacterium smegmatis RecX potentiates its ability to antagonize RecA functions.

Prasad, Deepika; Muniyappa, Kalappa

Prasad, Deepika; Muniyappa, Kalappa.

Afiliação

Prasad D; Department of Biochemistry, Indian Institute of Science, Bengaluru 560012, India.
Muniyappa K; Department of Biochemistry, Indian Institute of Science, Bengaluru 560012, India. Electronic address: kmbc@iisc.ac.in.

Biochim Biophys Acta Proteins Proteom ; 1868(10): 140468, 2020 10.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-32526474

Assuntos

Proteínas de Bactérias/metabolismo; Infecções por Mycobacterium não Tuberculosas/microbiologia; Mycobacterium smegmatis/fisiologia; Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas; Recombinases Rec A/antagonistas & inibidores; Trifosfato de Adenosina/metabolismo; Sequência de Aminoácidos; Proteínas de Bactérias/química; Sequência Conservada; Evolução Molecular; Variação Genética; Hidrólise; Ligação Proteica; Dobramento de Proteína; Deleção de Sequência; Relação Estrutura-Atividade

Palavras-chave

ATPase; DNA strand exchange; Genome stability; RecA nucleoprotein filaments; RecX anti-recombinase; SOS response

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Contexto em Saúde: 3_ND Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Recombinases Rec A / Proteínas de Bactérias / Mycobacterium smegmatis / Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas / Infecções por Mycobacterium não Tuberculosas Idioma: En Revista: Biochim Biophys Acta Proteins Proteom Ano de publicação: 2020 Tipo de documento: Article

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