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1.
Braz. j. vet. res. anim. sci ; 7(4): 785-790, 1968.
Artigo em Português | VETINDEX | ID: vti-727679

Resumo

Fructose-1,6-diphosphate aldolase was purified from beef heart by alcaline extraction and ammonium sulfate precipitation. Through the different steps, enzyme activity was always accompanied by hemeprotein, even in the best purified fractions. The behaviour of beef heart aldolase is quite different from the rabbit muscle aldolase which crystalizes at 0.52 - 0.56 saturation of ammonium sulfate. Beef heart aldolase precipitates at higher concentrations of ammonium sulfate but cristallization is not achieved in spite of the fact that reasonable activity is being found in several preparations.


Aldolase de fructose-1,6-difosfato foi purificada a partir de músculo cardíaco de boi. A enzima foi obtida por extração alcalina e precipitação com sulfato de amônio. Entretanto, ao contrário de aldolase de músculo de coelho, cuja cristalização ocorre quando soluções de sulfato de amônio atingem concentrações da ordem de 0,5 - 0,6 de saturação, aldolase de coração de boi não só não cristaliza como precipita apenas em concentrações muito superiores de sulfato de amônio. Por outro lado, essa enzima se encontra sempre em íntima associação com hemoglobina. Por sucessiva repurificação e por passagem em peneiras moleculares, foi possível obter preparações relativamente puras e tão livres quanto possível de pigmento de hemeproteína.

2.
Braz. j. vet. res. anim. sci ; 7(4): 785-790, 1968.
Artigo em Português | LILACS-Express | VETINDEX | ID: biblio-1471348

Resumo

Fructose-1,6-diphosphate aldolase was purified from beef heart by alcaline extraction and ammonium sulfate precipitation. Through the different steps, enzyme activity was always accompanied by hemeprotein, even in the best purified fractions. The behaviour of beef heart aldolase is quite different from the rabbit muscle aldolase which crystalizes at 0.52 - 0.56 saturation of ammonium sulfate. Beef heart aldolase precipitates at higher concentrations of ammonium sulfate but cristallization is not achieved in spite of the fact that reasonable activity is being found in several preparations.


Aldolase de fructose-1,6-difosfato foi purificada a partir de músculo cardíaco de boi. A enzima foi obtida por extração alcalina e precipitação com sulfato de amônio. Entretanto, ao contrário de aldolase de músculo de coelho, cuja cristalização ocorre quando soluções de sulfato de amônio atingem concentrações da ordem de 0,5 - 0,6 de saturação, aldolase de coração de boi não só não cristaliza como precipita apenas em concentrações muito superiores de sulfato de amônio. Por outro lado, essa enzima se encontra sempre em íntima associação com hemoglobina. Por sucessiva repurificação e por passagem em peneiras moleculares, foi possível obter preparações relativamente puras e tão livres quanto possível de pigmento de hemeproteína.

3.
Braz. j. vet. res. anim. sci ; 29(supl): 375-377, 1992.
Artigo em Português | VETINDEX | ID: vti-710737

Resumo

The ruminal suspended nylon bags technique was used to study the degradability of crude protein and disintegration of minosin of Leucaena leucocephala in water buffaloes. The experimental desing was in a 4 x 4 Latin square, with variable levels of crude protein (8.8, 10,5, 12,5, and 14.9% of dry matter). The diets did not cause significant differences on the ruminal degradation of crude protein of Leucaena (P > 0.01), that ranged from 30.92 to 71.70% in, respectively, 3 or 48 hours of ruminal exposition. There was observed a clow ruminal protein degradation and a strong desingration of mimosin on the samples of Leucaena exposed in nylon bags to the rumen of water buffaloes


A técnica de sacos de náilon suspensos no rúmen foi utilizada para estudar a degradabilidade da proteína bruta e do desdobramento da mimosina da Leucaena leucocephala em búfalos submetidos a um experimento em quadrado latino (4 x 4) com diferentes níveis de proteína bruta na ração (8,7; 10,5; 12,5 c 14,9% na MS). As rações não promoveram diferenças significativas (P > 0,01) na degradabilidade ruminal da proteína bruta da leucaena, que variou entre 30,92% e 71,70% em 3 e 48 horas de suspensão no rúmen, respectivamente. Houve uma lenta degradação ruminal da proteína e um acentuado desdobramento da mimosina nas amostras de leucaena colocadas dentro dos sacos de náilon no rúmen de búfalos.

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