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Acetylcholinesterase inhibitory potential of scorpion venom in Aedes aegypti (Diptera: Culicidae) / Potencial inibidor da acetilcolinesterase do veneno de escorpião em Aedes aegypti (Diptera: Culicidae)

Riaz, N; Zubair, F; Amjad, N; Ashraf, S; Asghar, S; Awan, M. Z; Javaid, S.
Braz. j. biol; 84: e259506, 2024. tab, ilus
Artigo em Inglês | VETINDEX | ID: biblio-1403847

Resumo

Scorpion venom contains a variety of neurotoxins which interact with ion channels and affect their activities. The present study was designed to evaluate the potential of scorpion venom as acetylcholinesterase (AChE) inhibitor by using Aedes aegypti as model organism. Venoms of two species, Hottentota tamulus (Fabricus, 1798) and Androctonus finitimus (Pocock, 1897) were selected for this study. Two peptides (36 kDa from H. tamulus and 54 kDa from A. finitimus) were separated from scorpion venom by using HPLC. Selected peptides caused significantly higher mortality in larvae and adults of Aedes aegypti than control (no mortalities were observed in control groups). Significant acetylcholinesterase (AChE) inhibitory potential of both peptides was recorded by spectrophotometer. The peptide of A. finitimus caused significantly higher mortality (95±1.53% in larvae and 100% in adults) than the peptide of H. tamulus (84.33±2.33% in larvae and 95.37±1.45% in adults). While H. tamulus peptide was more efficient in reducing AChE activity (0.029±0.012 in larvae and 0.03±0.003 in adults) than the peptide of A. finitimus (0.049±0.005 in larvae and 0.047±0.001 in adults). It was concluded that H. tamulus venom peptide was more efficiently reducing AChE activity, thus it could be a potential bio-insecticide which can be synthesized at industrial scale for the control of harmful insects.
O veneno do escorpião contém uma variedade de neurotoxinas que interagem com os canais iônicos e afetam suas atividades. O presente estudo foi desenhado para avaliar o potencial do veneno de escorpião como inibidor da acetilcolinesterase (AChE) usando o Aedes aegypti como organismo modelo. Venenos de duas espécies, Hottentota tamulus (Fabricus, 1798) e Androctonus finitimus (Pocock, 1897) foram selecionados para este estudo. Dois peptídeos (36 kDa de H. tamulus e 54 kDa de A. finitimus) foram separados do veneno de escorpião usando HPLC. Peptídeos selecionados causaram mortalidade significativamente maior em larvas e adultos de Aedes aegypti do que o controle (não foram observadas mortalidades nos grupos controle). O potencial inibitório significativo da acetilcolinesterase (AChE) de ambos os peptídeos foi registrado por espectrofotômetro. O peptídeo de A. finitimus causou mortalidade significativamente maior (95 ± 1,53% em larvas e 100% em adultos) que o peptídeo de H. tamulus (84,33 ± 2,33% em larvas e 95,37 ± 1,45% em adultos). Enquanto o peptídeo de H. tamulus foi mais eficiente na redução da atividade da AChE (0,029 ± 0,012 em larvas e 0,03 ± 0,003 em adultos) do que o peptídeo de A. finitimus (0,049 ± 0,005 em larvas e 0,047 ± 0,001 em adultos). Concluiu-se que o peptídeo do veneno de H. tamulus foi mais eficiente na redução da atividade da AChE, podendo ser um potencial bioinseticida que pode ser sintetizado em escala industrial para o controle de insetos nocivos.
Biblioteca responsável: BR68.1
Localização: BR68.1