Immobilization of lipase from Fusarium solani FS1
Knight, Kirsty; do Carmo Barros Pimentel, Maria; Maria Camargo de Morais, Marcia; M. Ledingham, William; Luiz de Lima Filho, José; de Mascena Diniz Maia, Maria.
Braz. J. Microbiol.;
31(3)2000.
Artigo
em Inglês
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| ID: vti-443515
Resumo
Lipase from Fusarium solani FS1 was immobilized by covalent attachment to polyacrylamide beads and onto magnetized Dacron, retaining 12% and 97% of activity, respectively. Lipase was also entrapped within polyacrylamide beads, retaining 53% of activity. Investigations of the kinetic characteristics of the immobilized derivatives using triolein as substrate showed that lipase immobilized onto polyacrilamide beads and Dacron did not follow Michaelis-Menten kinetics.Lipase de Fusarium solani FS1 foi imobilizada por ligação covalente usando esferas de poliacrilamida e Dacron magnetizado, retendo 12%, e 97% de atividade, respectivamente. A lipase foi também enclausurada em esferas de poliacrilamida e reteve 53% de sua atividade específica. Investigações sobre o comportamento cinético usando trioleína como substrato mostraram que as lipases imobilizadas não seguem a cinética de Michaelis-Menten.
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BR68.1