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Immunoglobulin G proteolytic activity of Actinobacillus actinomycetemcomitans

Akemi Nakanishi, Fernanda; Julio Avila-Campos, Mario; Hizuru Kamiji, Nádia; Nakagawa Itano, Eiko.
Braz. J. Microbiol.; 37(1)2006.
Artigo em Inglês | VETINDEX | ID: vti-443942

Resumo

Actinobacillus actinomycetemcomitans produces a protease to human immunoglobulin G that is an important evasion mechanism. In this study, the proteolytic activity of A. actinomycetemcomitans strain ATCC 43718 on human immunoglobulin G associated with culture supernatant concentrations, the growth period and the period of incubation with immunoglobulin G were evaluated by an enzyme linked immunosorbent assay. The protease fraction was detected by Sephadex G 150 chromatography. The results showed that A. actinomycetemcomitans produced a protease to human immunoglobulin G in the culture supernatant, and the highest activity was achieved witen the concentration was 27.5 mug protein/mL, after culturing for 72 hours and incubating with IgG for 24 hours. The molecular mass of the protease active fraction was from 43 to 150 kDa.
Actinobacillus actinomycetemcomitans produz protease ativa sobre imunoglobulina G humana, sendo um dos mecanismos importantes de escape do microrganismo. No presente trabalho, foi analisada a atividade proteolítica de sobrenadante de cultivo de A. actinomycetemcomitans ATCC 43718 sobre imunoglobulina G humana em função de concentração, tempo de cultivo do microrganismo e tempo de incubação com IgG, por ensaio imunoenzimático. Adicionalmente, foi determinada a fração com atividade de protease por meio de análise de eluatos de cromatografia em coluna de Sephadex G 150. Os resultados obtidos demonstraram que A. actinomycetemcomitans liberou protease ativa sobre imunoglobulina G humana em sobrenadante de cultivo, sendo a sua maior atividade evidenciada na concentração de 27,5 mig proteína/mL, com tempo de cultivo de 72 horas e com 24 horas de incubação com IgG. A massa molecular da fração ativa de protease foi compreendida entre 43 a 150 kDa.
Biblioteca responsável: BR68.1