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1.
J Biol Chem ; 294(44): 16400-16415, 2019 11 01.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-31530641

RESUMO

α-Linked GalNAc (α-GalNAc) is most notably found at the nonreducing terminus of the blood type-determining A-antigen and as the initial point of attachment to the peptide backbone in mucin-type O-glycans. However, despite their ubiquity in saccharolytic microbe-rich environments such as the human gut, relatively few α-N-acetylgalactosaminidases are known. Here, to discover and characterize novel microbial enzymes that hydrolyze α-GalNAc, we screened small-insert libraries containing metagenomic DNA from the human gut microbiome. Using a simple fluorogenic glycoside substrate, we identified and characterized a glycoside hydrolase 109 (GH109) that is active on blood type A-antigen, along with a new subfamily of glycoside hydrolase 31 (GH31) that specifically cleaves the initial α-GalNAc from mucin-type O-glycans. This represents a new activity in this GH family and a potentially useful new enzyme class for analysis or modification of O-glycans on protein or cell surfaces.


Assuntos
Glicosídeo Hidrolases/síntese química , alfa-N-Acetilgalactosaminidase/metabolismo , Microbioma Gastrointestinal/genética , Glicosídeo Hidrolases/química , Glicosídeo Hidrolases/isolamento & purificação , Glicosídeo Hidrolases/metabolismo , Glicosídeos/metabolismo , Glicosilação , Hexosaminidases/metabolismo , Humanos , Mucinas/metabolismo , Peptídeos/metabolismo , Polissacarídeos/química , Proteínas/metabolismo , Especificidade por Substrato , alfa-N-Acetilgalactosaminidase/genética
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