Your browser doesn't support javascript.
loading
Mostrar: 20 | 50 | 100
Resultados 1 - 1 de 1
Filtrar
Mais filtros

Base de dados
Ano de publicação
Tipo de documento
Assunto da revista
País de afiliação
Intervalo de ano de publicação
1.
Neurobiol Dis ; 82: 281-288, 2015 Oct.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-26141599

RESUMO

Accumulation of mutant polyglutamine proteins in intraneuronal inclusions is a hallmark of polyglutamine diseases. Impairment of protein clearance systems and sequestration of clearance-related proteins into inclusions occur in many protein folding diseases, including polyglutamine diseases. The ubiquitin-binding and proteasome adaptor protein UBQLN2 participates in protein homeostasis and localizes to inclusions in various neurodegenerative diseases. Employing mouse models and human brain tissue of Huntington's disease (HD) and spinocerebellar ataxia type 3 (SCA3), we show that UBQLN2 is selectively recruited to inclusions in HD but not SCA3. Consistent with this result, in a cell-based system mutant HTT interacts with UBQLN2 through the UBA domain while the SCA3 disease protein ATXN3, a deubiquitinating enzyme, does not interact with UBQLN2. Differential recruitment of UBQLN2 to aggregates in HD and SCA3 underscores the heterogeneity of inclusions in polyglutamine diseases and suggests that components of neuronal protein quality control may be differentially perturbed in distinct polyQ diseases.


Assuntos
Proteínas Adaptadoras de Transporte Vesicular/metabolismo , Encéfalo/metabolismo , Proteínas de Ciclo Celular/metabolismo , Doença de Huntington/metabolismo , Corpos de Inclusão Intranuclear/metabolismo , Doença de Machado-Joseph/metabolismo , Ubiquitinas/metabolismo , Proteínas Adaptadoras de Transdução de Sinal , Proteínas Adaptadoras de Transporte Vesicular/genética , Animais , Ataxina-3/genética , Ataxina-3/metabolismo , Proteínas Relacionadas à Autofagia , Encéfalo/patologia , Proteínas de Ciclo Celular/genética , Modelos Animais de Doenças , Progressão da Doença , Células HEK293 , Humanos , Proteína Huntingtina , Doença de Huntington/genética , Doença de Huntington/patologia , Corpos de Inclusão Intranuclear/patologia , Doença de Machado-Joseph/genética , Doença de Machado-Joseph/patologia , Camundongos Transgênicos , Mutação , Proteínas do Tecido Nervoso/genética , Proteínas do Tecido Nervoso/metabolismo , Proteínas Repressoras/genética , Proteínas Repressoras/metabolismo , Ubiquitinas/genética
SELEÇÃO DE REFERÊNCIAS
DETALHE DA PESQUISA