Mechanism of DnaB helicase of Escherichia coli: structural domains involved in ATP hydrolysis, DNA binding, and oligomerization.

Biswas, E E; Biswas, S B

Biswas, E E; Biswas, S B.

Afiliação

Biswas EE; Department of Molecular Biology, SOM, University of Medicine and Dentistry of New Jersey, Stratford 08084, USA.

Biochemistry ; 38(34): 10919-28, 1999 Aug 24.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-10460147

Assuntos

Trifosfato de Adenosina/metabolismo; DNA Helicases/química; DNA Helicases/metabolismo; Proteínas de Ligação a DNA/química; Proteínas de Ligação a DNA/metabolismo; Escherichia coli/enzimologia; Adenosina Trifosfatases/química; Proteínas de Bactérias/química; Proteínas de Bactérias/genética; Proteínas de Bactérias/metabolismo; DNA Helicases/genética; DNA de Cadeia Simples/metabolismo; Proteínas de Ligação a DNA/genética; DnaB Helicases; Escherichia coli/genética; Deleção de Genes; Genes Bacterianos; Hidrólise; Magnésio/química; Magnésio/metabolismo; Fragmentos de Peptídeos/química; Plasmídeos/síntese química; Conformação Proteica; Estrutura Terciária de Proteína; Proteínas Recombinantes/síntese química; Relação Estrutura-Atividade

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Trifosfato de Adenosina / DNA Helicases / Proteínas de Ligação a DNA / Escherichia coli Idioma: En Revista: Biochemistry Ano de publicação: 1999 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos

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