Structure of an insect epsilon class glutathione S-transferase from the malaria vector Anopheles gambiae provides an explanation for the high DDT-detoxifying activity.

Wang, Yujun; Qiu, Li; Ranson, Hilary; Lumjuan, Nongkran; Hemingway, Janet; Setzer, William N; Meehan, Edward J; Chen, Liqing

Wang, Yujun; Qiu, Li; Ranson, Hilary; Lumjuan, Nongkran; Hemingway, Janet; Setzer, William N; Meehan, Edward J; Chen, Liqing.

Afiliação

Wang Y; Laboratory for Structural Biology, Department of Chemistry, Graduate Program of Biotechnology, University of Alabama in Huntsville, Huntsville, AL 35899, USA.

J Struct Biol ; 164(2): 228-35, 2008 Nov.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-18778777

Assuntos

Anopheles/enzimologia; DDT/metabolismo; Glutationa Transferase/química; Animais; Sítios de Ligação; Cristalografia por Raios X; Resistência a Medicamentos; Glutationa/química; Glutationa Transferase/metabolismo; Insetos Vetores; Insetos; Inseticidas/metabolismo; Malária/transmissão; Ligação Proteica; Conformação Proteica

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: DDT / Glutationa Transferase / Anopheles Tipo de estudo: Prognostic_studies Limite: Animals Idioma: En Revista: J Struct Biol Assunto da revista: BIOLOGIA MOLECULAR Ano de publicação: 2008 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google