Structure and function of 2,3-dimethylmalate lyase, a PEP mutase/isocitrate lyase superfamily member.

Narayanan, Buvaneswari; Niu, Weiling; Joosten, Henk-Jan; Li, Zhimin; Kuipers, Remko K P; Schaap, Peter J; Dunaway-Mariano, Debra; Herzberg, Osnat

Narayanan, Buvaneswari; Niu, Weiling; Joosten, Henk-Jan; Li, Zhimin; Kuipers, Remko K P; Schaap, Peter J; Dunaway-Mariano, Debra; Herzberg, Osnat.

Afiliação

Narayanan B; Center for Advanced Research in Biotechnology, University of Maryland Biotechnology Institute, Rockville, 20850, USA.

J Mol Biol ; 386(2): 486-503, 2009 Feb 20.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-19133276

Assuntos

Aspergillus niger/enzimologia; Proteínas Fúngicas/química; Proteínas Fúngicas/metabolismo; Hidroliases/química; Hidroliases/metabolismo; Sequência de Aminoácidos; Domínio Catalítico; Cristalografia por Raios X; DNA Fúngico/química; DNA Fúngico/genética; Escherichia coli/genética; Perfilação da Expressão Gênica; Cinética; Modelos Moleculares; Dados de Sequência Molecular; Mutagênese Sítio-Dirigida; Mutação de Sentido Incorreto; Estrutura Quaternária de Proteína; Estrutura Terciária de Proteína; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Alinhamento de Sequência; Análise de Sequência de DNA; Especificidade por Substrato

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Aspergillus niger / Proteínas Fúngicas / Hidroliases Tipo de estudo: Prognostic_studies Idioma: En Revista: J Mol Biol Ano de publicação: 2009 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google