The removal of a disulfide bridge in CotA-laccase changes the slower motion dynamics involved in copper binding but has no effect on the thermodynamic stability.

Fernandes, André T; Pereira, Manuela M; Silva, Catarina S; Lindley, Peter F; Bento, Isabel; Melo, Eduardo Pinho; Martins, Lígia O

Fernandes, André T; Pereira, Manuela M; Silva, Catarina S; Lindley, Peter F; Bento, Isabel; Melo, Eduardo Pinho; Martins, Lígia O.

Afiliação

Fernandes AT; Instituto de Tecnologia Química e Biológica, Universidade Nova de Lisboa, Av. da República, Oeiras, Portugal.

J Biol Inorg Chem ; 16(4): 641-51, 2011 Apr.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-21369750

Assuntos

Bacillus subtilis/enzimologia; Cobre/química; Dissulfetos/metabolismo; Lacase/metabolismo; Termodinâmica; Sítios de Ligação; Biocatálise; Cobre/metabolismo; Cristalografia por Raios X; Dissulfetos/química; Lacase/química; Lacase/genética; Modelos Moleculares; Mutagênese Sítio-Dirigida; Oxirredução; Conformação Proteica; Estabilidade Proteica

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Termodinâmica / Bacillus subtilis / Cobre / Lacase / Dissulfetos Idioma: En Revista: J Biol Inorg Chem Assunto da revista: BIOQUIMICA Ano de publicação: 2011 Tipo de documento: Article País de afiliação: Portugal

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