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The ability of MLL to bind RUNX1 and methylate H3K4 at PU.1 regulatory regions is impaired by MDS/AML-associated RUNX1/AML1 mutations.
Huang, Gang; Zhao, Xinghui; Wang, Lan; Elf, Shannon; Xu, Hao; Zhao, Xinyang; Sashida, Goro; Zhang, Yue; Liu, Yan; Lee, Jennifer; Menendez, Silvia; Yang, Youyang; Yan, Xiaomei; Zhang, Pu; Tenen, Daniel G; Osato, Motomi; Hsieh, James J-D; Nimer, Stephen D.
Afiliação
  • Huang G; Molecular Pharmacology and Chemistry Program, Sloan-Kettering Institute, Memorial Sloan-Kettering Cancer Center, 1275 York Avenue, New York, NY 10065, USA. gang.huang@cchmc.org
Blood ; 118(25): 6544-52, 2011 Dec 15.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-22012064

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Histonas / Transativadores / Sequências Reguladoras de Ácido Nucleico / Proteínas Proto-Oncogênicas / Proteína de Leucina Linfoide-Mieloide / Subunidade alfa 2 de Fator de Ligação ao Core / Mutação Tipo de estudo: Prognostic_studies / Risk_factors_studies Limite: Humans Idioma: En Revista: Blood Ano de publicação: 2011 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Histonas / Transativadores / Sequências Reguladoras de Ácido Nucleico / Proteínas Proto-Oncogênicas / Proteína de Leucina Linfoide-Mieloide / Subunidade alfa 2 de Fator de Ligação ao Core / Mutação Tipo de estudo: Prognostic_studies / Risk_factors_studies Limite: Humans Idioma: En Revista: Blood Ano de publicação: 2011 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos