The mechanism of the amidases: mutating the glutamate adjacent to the catalytic triad inactivates the enzyme due to substrate mispositioning.

Weber, Brandon W; Kimani, Serah W; Varsani, Arvind; Cowan, Donald A; Hunter, Roger; Venter, Gerhard A; Gumbart, James C; Sewell, B Trevor

Weber, Brandon W; Kimani, Serah W; Varsani, Arvind; Cowan, Donald A; Hunter, Roger; Venter, Gerhard A; Gumbart, James C; Sewell, B Trevor.

Afiliação

Weber BW; From the Structural Biology Research Unit, Division of Medical Biochemistry, Department of Clinical Laboratory Sciences and.

J Biol Chem ; 288(40): 28514-23, 2013 Oct 04.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-23946488

Assuntos

Amidoidrolases/genética; Amidoidrolases/metabolismo; Biocatálise; Geobacillus/enzimologia; Ácido Glutâmico/genética; Mutação/genética; Acrilamida/metabolismo; Amidoidrolases/química; Domínio Catalítico; Cristalografia por Raios X; Cisteína/metabolismo; Ativação Enzimática; Estabilidade Enzimática; Espectrometria de Massas; Proteínas Mutantes/química; Proteínas Mutantes/genética; Proteínas Mutantes/metabolismo; Oxirredução; Especificidade por Substrato

Palavras-chave

Amidase; Chemical Biology; Enzyme Mechanisms; Enzyme Structure; Quantum Chemistry; X-ray Crystallography

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Ácido Glutâmico / Biocatálise / Geobacillus / Amidoidrolases / Mutação Idioma: En Revista: J Biol Chem Ano de publicação: 2013 Tipo de documento: Article

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