A disorder-to-order structural transition in the COOH-tail of Fz4 determines misfolding of the L501fsX533-Fz4 mutant.

Lemma, Valentina; D'Agostino, Massimo; Caporaso, Maria Gabriella; Mallardo, Massimo; Oliviero, Giorgia; Stornaiuolo, Mariano; Bonatti, Stefano

Lemma, Valentina; D'Agostino, Massimo; Caporaso, Maria Gabriella; Mallardo, Massimo; Oliviero, Giorgia; Stornaiuolo, Mariano; Bonatti, Stefano.

Afiliação

Lemma V; Department of Molecular Medicine and Medical Biotechnology, University of Naples Federico II, 80131 Naples, Italy.

Sci Rep ; 3: 2659, 2013.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-24036468

Assuntos

Receptores Frizzled/química; Dobramento de Proteína; Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas; Estrutura Secundária de Proteína; Sequência de Aminoácidos; Animais; Linhagem Celular; Membrana Celular/metabolismo; Retículo Endoplasmático/metabolismo; Vitreorretinopatias Exsudativas Familiares; Receptores Frizzled/genética; Receptores Frizzled/metabolismo; Doenças Genéticas Ligadas ao Cromossomo X/genética; Humanos; Dados de Sequência Molecular; Mutação; Ligação Proteica; Conformação Proteica; Transporte Proteico; Ratos; Proteínas Recombinantes de Fusão/química; Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo; Alinhamento de Sequência; Soluções; Vitreorretinopatia Proliferativa/genética

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Estrutura Secundária de Proteína / Dobramento de Proteína / Receptores Frizzled / Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas Limite: Animals / Humans Idioma: En Revista: Sci Rep Ano de publicação: 2013 Tipo de documento: Article País de afiliação: Itália

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