Structure of the large terminase from a hyperthermophilic virus reveals a unique mechanism for oligomerization and ATP hydrolysis.

Xu, Rui-Gang; Jenkins, Huw T; Antson, Alfred A; Greive, Sandra J

Xu, Rui-Gang; Jenkins, Huw T; Antson, Alfred A; Greive, Sandra J.

Afiliação

Xu RG; York Structural Biology Laboratory, Department of Chemistry, University of York, York YO10 5DD, UK.
Jenkins HT; York Structural Biology Laboratory, Department of Chemistry, University of York, York YO10 5DD, UK.
Antson AA; York Structural Biology Laboratory, Department of Chemistry, University of York, York YO10 5DD, UK.
Greive SJ; York Structural Biology Laboratory, Department of Chemistry, University of York, York YO10 5DD, UK.

Nucleic Acids Res ; 45(22): 13029-13042, 2017 Dec 15.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-29069443

Assuntos

Trifosfato de Adenosina/metabolismo; Bacteriófagos/enzimologia; Endodesoxirribonucleases/metabolismo; Proteínas Virais/metabolismo; Adenosina Trifosfatases/química; Adenosina Trifosfatases/genética; Adenosina Trifosfatases/metabolismo; Sequência de Aminoácidos; Bacteriófagos/genética; Cristalografia por Raios X; Endodesoxirribonucleases/química; Endodesoxirribonucleases/genética; Geobacillus stearothermophilus/virologia; Temperatura Alta; Hidrólise; Modelos Moleculares; Mutação; Conformação Proteica; Multimerização Proteica; Homologia de Sequência de Aminoácidos; Proteínas Virais/química; Proteínas Virais/genética

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Bacteriófagos / Proteínas Virais / Trifosfato de Adenosina / Endodesoxirribonucleases Tipo de estudo: Prognostic_studies Idioma: En Revista: Nucleic Acids Res Ano de publicação: 2017 Tipo de documento: Article País de afiliação: Reino Unido

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