Thermostable and highly specific L-aspartate oxidase from Thermococcus litoralis DSM 5473: cloning, overexpression, and enzymological properties.

Washio, Tsubasa; Oikawa, Tadao

Washio, Tsubasa; Oikawa, Tadao.

Afiliação

Washio T; Department of Life Science and Biotechnology, Faculty of Chemistry, Materials and Bioengineering, Kansai University, 3-3-35 Yamate-Cho, Suita, Osaka, 564-8680, Japan.
Oikawa T; Department of Life Science and Biotechnology, Faculty of Chemistry, Materials and Bioengineering, Kansai University, 3-3-35 Yamate-Cho, Suita, Osaka, 564-8680, Japan. oikawa@kansai-u.ac.jp.

Extremophiles ; 22(1): 59-71, 2018 Jan.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-29143132

Assuntos

Aminoácido Oxirredutases/metabolismo; Proteínas Arqueais/metabolismo; Thermococcus/enzimologia; Termotolerância; Aminoácido Oxirredutases/química; Aminoácido Oxirredutases/genética; Proteínas Arqueais/química; Proteínas Arqueais/genética; Ácido Aspártico/metabolismo; Clonagem Molecular; Estabilidade Enzimática; Desnaturação Proteica; Especificidade por Substrato

Palavras-chave

Hyperthermophilic archaeon; L-Aspartate oxidase; L-Aspartic acid metabolism; Thermococcus litoralis; Thermostable enzyme

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Thermococcus / Proteínas Arqueais / Termotolerância / Aminoácido Oxirredutases Idioma: En Revista: Extremophiles Assunto da revista: BIOLOGIA Ano de publicação: 2018 Tipo de documento: Article País de afiliação: Japão

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