Detalles de la búsqueda
1.
The expanding amyloid family: Structure, stability, function, and pathogenesis.
Cell
; 184(19): 4857-4873, 2021 09 16.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34534463
2.
Structural Studies of Amyloid Proteins at the Molecular Level.
Annu Rev Biochem
; 86: 69-95, 2017 06 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28125289
3.
How Hard It Is Seeing What Is in Front of Your Eyes.
Cell
; 174(1): 8-11, 2018 06 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29958112
4.
Amyloid fibrils in FTLD-TDP are composed of TMEM106B and not TDP-43.
Nature
; 605(7909): 304-309, 2022 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35344984
5.
The amyloid state of proteins in human diseases.
Cell
; 148(6): 1188-203, 2012 Mar 16.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22424229
6.
Cell-free formation of RNA granules: low complexity sequence domains form dynamic fibers within hydrogels.
Cell
; 149(4): 753-67, 2012 May 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22579281
7.
Small molecules disaggregate alpha-synuclein and prevent seeding from patient brain-derived fibrils.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 120(7): e2217835120, 2023 02 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36757890
8.
Structure-based design of nanobodies that inhibit seeding of Alzheimer's patient-extracted tau fibrils.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 120(41): e2300258120, 2023 10 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37801475
9.
Cryo-EM structures of the D290V mutant of the hnRNPA2 low-complexity domain suggests how D290V affects phase separation and aggregation.
J Biol Chem
; 300(2): 105531, 2024 Feb.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38072051
10.
Propagation of Tau Aggregates and Neurodegeneration.
Annu Rev Neurosci
; 40: 189-210, 2017 07 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28772101
11.
Cryo-EM structure of RNA-induced tau fibrils reveals a small C-terminal core that may nucleate fibril formation.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 119(15): e2119952119, 2022 04 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35377792
12.
De novo designed protein inhibitors of amyloid aggregation and seeding.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 119(34): e2206240119, 2022 08 23.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35969734
13.
TDP-43 and RNA form amyloid-like myo-granules in regenerating muscle.
Nature
; 563(7732): 508-513, 2018 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30464263
14.
Intrinsic electronic conductivity of individual atomically resolved amyloid crystals reveals micrometer-long hole hopping via tyrosines.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 118(2)2021 01 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33372136
15.
Micro-electron diffraction structure of the aggregation-driving N terminus of Drosophila neuronal protein Orb2A reveals amyloid-like ß-sheets.
J Biol Chem
; 298(10): 102396, 2022 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35988647
16.
Bioinformatic identification of previously unrecognized amyloidogenic proteins.
J Biol Chem
; 298(5): 101920, 2022 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35405097
17.
Racemic Peptides from Amyloid ß and Amylin Form Rippled ß-Sheets Rather Than Pleated ß-Sheets.
J Am Chem Soc
; 145(47): 25917-25926, 2023 11 29.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37972334
18.
A double S shape provides the structural basis for the extraordinary binding specificity of Dscam isoforms.
Cell
; 134(6): 1007-18, 2008 Sep 19.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-18805093
19.
Toxicity of eosinophil MBP is repressed by intracellular crystallization and promoted by extracellular aggregation.
Mol Cell
; 57(6): 1011-1021, 2015 Mar 19.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25728769
20.
The α-synuclein hereditary mutation E46K unlocks a more stable, pathogenic fibril structure.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 117(7): 3592-3602, 2020 02 18.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32015135