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1.
The expanding amyloid family: Structure, stability, function, and pathogenesis.
Cell
; 184(19): 4857-4873, 2021 09 16.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-34534463
2.
Structural Studies of Amyloid Proteins at the Molecular Level.
Annu Rev Biochem
; 86: 69-95, 2017 06 20.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28125289
3.
Structure of the Angiotensin receptor revealed by serial femtosecond crystallography.
Cell
; 161(4): 833-44, 2015 May 07.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25913193
4.
Amyloid fibrils in FTLD-TDP are composed of TMEM106B and not TDP-43.
Nature
; 605(7909): 304-309, 2022 05.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-35344984
5.
Cell-free formation of RNA granules: low complexity sequence domains form dynamic fibers within hydrogels.
Cell
; 149(4): 753-67, 2012 May 11.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22579281
6.
Cryo-EM structure determination of small therapeutic protein targets at 3 Å-resolution using a rigid imaging scaffold.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 120(37): e2305494120, 2023 09 12.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-37669364
7.
Structure-based design of nanobodies that inhibit seeding of Alzheimer's patient-extracted tau fibrils.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 120(41): e2300258120, 2023 10 10.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-37801475
8.
Cryo-EM structures of the D290V mutant of the hnRNPA2 low-complexity domain suggests how D290V affects phase separation and aggregation.
J Biol Chem
; 300(2): 105531, 2024 Feb.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-38072051
9.
Cryo-EM structure of RNA-induced tau fibrils reveals a small C-terminal core that may nucleate fibril formation.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 119(15): e2119952119, 2022 04 12.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-35377792
10.
Cryo-EM structure of amyloid fibril formed by α-synuclein hereditary A53E mutation reveals a distinct protofilament interface.
J Biol Chem
; 299(4): 104566, 2023 04.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-36871760
11.
Intrinsic electronic conductivity of individual atomically resolved amyloid crystals reveals micrometer-long hole hopping via tyrosines.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 118(2)2021 01 12.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-33372136
12.
Micro-electron diffraction structure of the aggregation-driving N terminus of Drosophila neuronal protein Orb2A reveals amyloid-like ß-sheets.
J Biol Chem
; 298(10): 102396, 2022 10.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-35988647
13.
Crystal structure of mevalonate 3,5-bisphosphate decarboxylase reveals insight into the evolution of decarboxylases in the mevalonate metabolic pathways.
J Biol Chem
; 298(7): 102111, 2022 07.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-35690147
14.
Racemic Peptides from Amyloid ß and Amylin Form Rippled ß-Sheets Rather Than Pleated ß-Sheets.
J Am Chem Soc
; 145(47): 25917-25926, 2023 11 29.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-37972334
15.
A double S shape provides the structural basis for the extraordinary binding specificity of Dscam isoforms.
Cell
; 134(6): 1007-18, 2008 Sep 19.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-18805093
16.
Toxicity of eosinophil MBP is repressed by intracellular crystallization and promoted by extracellular aggregation.
Mol Cell
; 57(6): 1011-1021, 2015 Mar 19.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25728769
17.
The α-synuclein hereditary mutation E46K unlocks a more stable, pathogenic fibril structure.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 117(7): 3592-3602, 2020 02 18.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32015135
18.
De novo phasing with X-ray laser reveals mosquito larvicide BinAB structure.
Nature
; 539(7627): 43-47, 2016 11 03.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27680699
19.
Crystal structure of a conformational antibody that binds tau oligomers and inhibits pathological seeding by extracts from donors with Alzheimer's disease.
J Biol Chem
; 295(31): 10662-10676, 2020 07 31.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32493775
20.
Structure and mechanism of TagA, a novel membrane-associated glycosyltransferase that produces wall teichoic acids in pathogenic bacteria.
PLoS Pathog
; 15(4): e1007723, 2019 04.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-31002736