Detalles de la búsqueda
1.
Structure of FUS Protein Fibrils and Its Relevance to Self-Assembly and Phase Separation of Low-Complexity Domains.
Cell
; 171(3): 615-627.e16, 2017 Oct 19.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28942918
2.
Molecular structure of ß-amyloid fibrils in Alzheimer's disease brain tissue.
Cell
; 154(6): 1257-68, 2013 Sep 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24034249
3.
Cell-free formation of RNA granules: low complexity sequence domains form dynamic fibers within hydrogels.
Cell
; 149(4): 753-67, 2012 May 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22579281
4.
Structures of brain-derived 42-residue amyloid-ß fibril polymorphs with unusual molecular conformations and intermolecular interactions.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 120(11): e2218831120, 2023 03 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36893281
5.
Two structurally defined Aß polymorphs promote different pathological changes in susceptible mice.
EMBO Rep
; 24(8): e57003, 2023 08 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37424505
6.
Enhanced spatial resolution in magnetic resonance imaging by dynamic nuclear polarization at 5 K.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 119(22): e2201644119, 2022 05 31.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35605126
7.
Time-resolved DEER EPR and solid-state NMR afford kinetic and structural elucidation of substrate binding to Ca2+-ligated calmodulin.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 119(6)2022 02 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35105816
8.
Experimental Evidence for Millisecond-Timescale Structural Evolution Following the Microsecond-Timescale Folding of a Small Protein.
Phys Rev Lett
; 132(4): 048402, 2024 Jan 26.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38335342
9.
Structural differences in amyloid-ß fibrils from brains of nondemented elderly individuals and Alzheimer's disease patients.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 118(45)2021 11 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34725161
10.
Molecular structure of a prevalent amyloid-ß fibril polymorph from Alzheimer's disease brain tissue.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 118(4)2021 01 26.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33431654
11.
Transiently structured head domains control intermediate filament assembly.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 118(8)2021 02 23.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33593918
12.
Structural variation in amyloid-ß fibrils from Alzheimer's disease clinical subtypes.
Nature
; 541(7636): 217-221, 2017 01 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28052060
13.
Effects of an HIV-1 maturation inhibitor on the structure and dynamics of CA-SP1 junction helices in virus-like particles.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 117(19): 10286-10293, 2020 05 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32341150
14.
Millisecond Time-Resolved Solid-State NMR Initiated by Rapid Inverse Temperature Jumps.
J Am Chem Soc
; 144(22): 9920-9925, 2022 06 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35617672
15.
Application of millisecond time-resolved solid state NMR to the kinetics and mechanism of melittin self-assembly.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 116(34): 16717-16722, 2019 08 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31387974
16.
Automated picking of amyloid fibrils from cryo-EM images for helical reconstruction with RELION.
J Struct Biol
; 213(2): 107736, 2021 06.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33831509
17.
Constraints on the Structure of Fibrils Formed by a Racemic Mixture of Amyloid-ß Peptides from Solid-State NMR, Electron Microscopy, and Theory.
J Am Chem Soc
; 143(33): 13299-13313, 2021 08 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34375097
18.
Structural characterization of the D290V mutation site in hnRNPA2 low-complexity-domain polymers.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 115(42): E9782-E9791, 2018 10 16.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30279180
19.
Side Chain Hydrogen-Bonding Interactions within Amyloid-like Fibrils Formed by the Low-Complexity Domain of FUS: Evidence from Solid State Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy.
Biochemistry
; 59(4): 364-378, 2020 02 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31895552
20.
Millisecond Time-Resolved Solid-State NMR Reveals a Two-Stage Molecular Mechanism for Formation of Complexes between Calmodulin and a Target Peptide from Myosin Light Chain Kinase.
J Am Chem Soc
; 142(50): 21220-21232, 2020 12 16.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-33280387