Heterodimeric complex of RAR and RXR nuclear receptor ligand-binding domains: purification, crystallization, and preliminary X-ray diffraction analysis.

Bourguet, W; Andry, V; Iltis, C; Klaholz, B; Potier, N; Van Dorsselaer, A; Chambon, P; Gronemeyer, H; Moras, D

Bourguet, W; Andry, V; Iltis, C; Klaholz, B; Potier, N; Van Dorsselaer, A; Chambon, P; Gronemeyer, H; Moras, D.

Afiliación

Bourguet W; Institut de Génétique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire, CNRS/INSERM/ULP/Collège de France, Illkirch cedex, C. U. de Strasbourg, 67404, France.

Protein Expr Purif ; 19(2): 284-8, 2000 Jul.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-10873543

Asunto(s)

Receptores de Ácido Retinoico/química; Factores de Transcripción/química; Animales; Cromatografía en Gel; Cristalización; Cristalografía por Rayos X; Escherichia coli/metabolismo; Humanos; Ligandos; Espectrometría de Masas; Ratones; Mutación; Estructura Terciaria de Proteína; Receptores de Ácido Retinoico/genética; Receptores de Ácido Retinoico/aislamiento & purificación; Receptores de Ácido Retinoico/metabolismo; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/genética; Proteínas Recombinantes/aislamiento & purificación; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Receptor alfa de Ácido Retinoico; Receptores X Retinoide; Factores de Transcripción/genética; Factores de Transcripción/aislamiento & purificación; Factores de Transcripción/metabolismo

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Colección: 01-internacional Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Factores de Transcripción / Receptores de Ácido Retinoico Límite: Animals / Humans Idioma: En Revista: Protein Expr Purif Asunto de la revista: BIOLOGIA MOLECULAR Año: 2000 Tipo del documento: Article País de afiliación: Francia

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