Folding trajectories of human dihydrofolate reductase inside the GroEL GroES chaperonin cavity and free in solution.

Horst, Reto; Fenton, Wayne A; Englander, S Walter; Wüthrich, Kurt; Horwich, Arthur L

Horst, Reto; Fenton, Wayne A; Englander, S Walter; Wüthrich, Kurt; Horwich, Arthur L.

Afiliación

Horst R; Department of Molecular Biology and The Skaggs Institute for Chemical Biology, The Scripps Research Institute, La Jolla, CA 92037, USA.

Proc Natl Acad Sci U S A ; 104(52): 20788-92, 2007 Dec 26.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-18093916

Asunto(s)

Chaperonina 10/química; Chaperonina 60/química; Tetrahidrofolato Deshidrogenasa/química; Adenosina Trifosfato/química; Chaperoninas/química; Humanos; Cinética; Espectroscopía de Resonancia Magnética; Unión Proteica; Desnaturalización Proteica; Pliegue de Proteína; Estructura Secundaria de Proteína; Soluciones; Solventes/química

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar en Google

Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Tetrahidrofolato Deshidrogenasa / Chaperonina 60 / Chaperonina 10 Límite: Humans Idioma: En Revista: Proc Natl Acad Sci U S A Año: 2007 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar en Google