Elongation of the C-terminal domain of an anti-amyloid ß single-chain variable fragment increases its thermodynamic stability and decreases its aggregation tendency.

Rivera-Hernández, Geovanny; Marin-Argany, Marta; Blasco-Moreno, Bernat; Bonet, Jaume; Oliva, Baldo; Villegas, Sandra

Rivera-Hernández, Geovanny; Marin-Argany, Marta; Blasco-Moreno, Bernat; Bonet, Jaume; Oliva, Baldo; Villegas, Sandra.

Afiliación

Rivera-Hernández G; Protein Folding and Stability Group; Departament de Bioquímica i Biologia Molecular; Unitat de Biociències; Universitat Autònoma de Barcelona; Barcelona, Spain.

MAbs ; 5(5): 678-89, 2013.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-23924802

Asunto(s)

Péptidos beta-Amiloides/inmunología; Estructura Terciaria de Proteína; Anticuerpos de Cadena Única/química; Termodinámica; Dicroismo Circular; Electroforesis en Gel de Poliacrilamida; Humanos; Cadenas Pesadas de Inmunoglobulina/química; Cadenas Pesadas de Inmunoglobulina/genética; Cadenas Pesadas de Inmunoglobulina/inmunología; Cadenas Ligeras de Inmunoglobulina/química; Cadenas Ligeras de Inmunoglobulina/genética; Cadenas Ligeras de Inmunoglobulina/inmunología; Región Variable de Inmunoglobulina/química; Región Variable de Inmunoglobulina/genética; Región Variable de Inmunoglobulina/inmunología; Modelos Moleculares; Mutación; Desnaturalización Proteica; Estabilidad Proteica; Estructura Secundaria de Proteína; Desplegamiento Proteico; Anticuerpos de Cadena Única/genética; Anticuerpos de Cadena Única/inmunología; Espectroscopía Infrarroja por Transformada de Fourier; Urea/química

Palabras clave

Alzheimer disease; CD; FTIR; aggregation; immunotherapy; scFv; stability

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Termodinámica / Péptidos beta-Amiloides / Estructura Terciaria de Proteína / Anticuerpos de Cadena Única Tipo de estudio: Prognostic_studies Límite: Humans Idioma: En Revista: MAbs Asunto de la revista: ALERGIA E IMUNOLOGIA Año: 2013 Tipo del documento: Article País de afiliación: España

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