beta2-microglobulin H31Y variant 3D structure highlights the protein natural propensity towards intermolecular aggregation.

Rosano, C; Zuccotti, S; Mangione, P; Giorgetti, S; Bellotti, V; Pettirossi, F; Corazza, A; Viglino, P; Esposito, G; Bolognesi, M

Rosano, C; Zuccotti, S; Mangione, P; Giorgetti, S; Bellotti, V; Pettirossi, F; Corazza, A; Viglino, P; Esposito, G; Bolognesi, M.

Afiliação

Rosano C; Istituto Nazionale Ricerca sul Cancro-IST, X-ray Structural Biology Unit, Largo Rosanno Benzi 10, 16132 Genova, Italy.

J Mol Biol ; 335(4): 1051-64, 2004 Jan 23.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-14698299

Assuntos

Substituição de Aminoácidos; Histidina/genética; Tirosina/genética; Microglobulina beta-2/química; Microglobulina beta-2/genética; Cristalização; Cristalografia por Raios X; Fluorescência; Histidina/metabolismo; Humanos; Ligação de Hidrogênio; Cinética; Modelos Moleculares; Ressonância Magnética Nuclear Biomolecular; Ligação Proteica; Dobramento de Proteína; Estrutura Quaternária de Proteína; Estrutura Secundária de Proteína; Tirosina/metabolismo

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Tirosina / Microglobulina beta-2 / Substituição de Aminoácidos / Histidina Limite: Humans Idioma: En Revista: J Mol Biol Ano de publicação: 2004 Tipo de documento: Article País de afiliação: Itália

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