ATP-binding modes and functionally important interdomain bonds of sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPase revealed by mutation of glycine 438, glutamate 439, and arginine 678.

Clausen, Johannes D; McIntosh, David B; Anthonisen, Anne Nyholm; Woolley, David G; Vilsen, Bente; Andersen, Jens Peter

Clausen, Johannes D; McIntosh, David B; Anthonisen, Anne Nyholm; Woolley, David G; Vilsen, Bente; Andersen, Jens Peter.

Afiliação

Clausen JD; Department of Physiology, Institute of Physiology and Biophysics, University of Aarhus, Ole Worms Allé 1160, DK-8000 Aarhus C, Denmark.

J Biol Chem ; 282(28): 20686-97, 2007 Jul 13.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-17504757

Assuntos

Trifosfato de Adenosina/química; Substituição de Aminoácidos; Modelos Químicos; Mutação de Sentido Incorreto; ATPases Transportadoras de Cálcio do Retículo Sarcoplasmático/química; Retículo Sarcoplasmático/enzimologia; Trifosfato de Adenosina/metabolismo; Animais; Catálise; Modelos Moleculares; Ligação Proteica/genética; Estrutura Secundária de Proteína; Coelhos; Retículo Sarcoplasmático/genética; ATPases Transportadoras de Cálcio do Retículo Sarcoplasmático/genética; ATPases Transportadoras de Cálcio do Retículo Sarcoplasmático/metabolismo

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Retículo Sarcoplasmático / Trifosfato de Adenosina / Substituição de Aminoácidos / Mutação de Sentido Incorreto / ATPases Transportadoras de Cálcio do Retículo Sarcoplasmático / Modelos Químicos Limite: Animals Idioma: En Revista: J Biol Chem Ano de publicação: 2007 Tipo de documento: Article País de afiliação: Dinamarca

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