Thermodynamic analysis of denaturant-induced unfolding of HodC69S protein supports a three-state mechanism.

Boehm, Kristian; Guddorf, Jessica; Albers, Alexander; Kamiyama, Tadashi; Fetzner, Susanne; Hinz, H-J

Boehm, Kristian; Guddorf, Jessica; Albers, Alexander; Kamiyama, Tadashi; Fetzner, Susanne; Hinz, H-J.

Afiliação

Boehm K; Institut für Physikalische Chemie, Westfälische Wilhelms-Universität Münster, Corrensstrasse 30, 48149 Münster, Germany.

Biochemistry ; 47(27): 7116-26, 2008 Jul 08.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-18549245

Assuntos

Arthrobacter/enzimologia; Dioxigenases/química; Dioxigenases/metabolismo; Proteínas Mutantes/química; Proteínas Mutantes/metabolismo; Dobramento de Proteína; Ureia/farmacologia; Arthrobacter/efeitos dos fármacos; Arthrobacter/efeitos da radiação; Dicroísmo Circular; Dissulfetos/química; Luz; Oxirredução/efeitos dos fármacos; Oxirredução/efeitos da radiação; Desnaturação Proteica/efeitos dos fármacos; Desnaturação Proteica/efeitos da radiação; Espalhamento de Radiação; Espectrometria de Fluorescência; Termodinâmica

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Arthrobacter / Ureia / Dobramento de Proteína / Dioxigenases / Proteínas Mutantes Tipo de estudo: Prognostic_studies Idioma: En Revista: Biochemistry Ano de publicação: 2008 Tipo de documento: Article País de afiliação: Alemanha

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