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Overexpression, purification, crystallization and preliminary X-ray characterization of the fourth scaffoldin A cohesin from Acetivibrio cellulolyticus in complex with a dockerin from a family 5 glycoside hydrolase.
Bule, Pedro; Correia, Ana; Cameron, Kate; Alves, Victor D; Cardoso, Vânia; Fontes, Carlos M G A; Najmudin, Shabir.
Afiliação
  • Bule P; CIISA-Faculdade de Medicina Veterinária, Universidade de Lisboa, Avenida da Universidade Técnica, 1300-477 Lisboa, Portugal.
  • Correia A; CIISA-Faculdade de Medicina Veterinária, Universidade de Lisboa, Avenida da Universidade Técnica, 1300-477 Lisboa, Portugal.
  • Cameron K; CIISA-Faculdade de Medicina Veterinária, Universidade de Lisboa, Avenida da Universidade Técnica, 1300-477 Lisboa, Portugal.
  • Alves VD; CIISA-Faculdade de Medicina Veterinária, Universidade de Lisboa, Avenida da Universidade Técnica, 1300-477 Lisboa, Portugal.
  • Cardoso V; CIISA-Faculdade de Medicina Veterinária, Universidade de Lisboa, Avenida da Universidade Técnica, 1300-477 Lisboa, Portugal.
  • Fontes CM; CIISA-Faculdade de Medicina Veterinária, Universidade de Lisboa, Avenida da Universidade Técnica, 1300-477 Lisboa, Portugal.
  • Najmudin S; CIISA-Faculdade de Medicina Veterinária, Universidade de Lisboa, Avenida da Universidade Técnica, 1300-477 Lisboa, Portugal.
Acta Crystallogr F Struct Biol Commun ; 70(Pt 8): 1065-7, 2014 Aug.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-25084383
ABSTRACT
Cellulosomes are cell-bound multienzyme complexes secreted by anaerobic bacteria that play a crucial role in carbon turnover by degrading plant cell walls to simple sugars. Integration of cellulosomal components occurs via highly ordered protein-protein interactions between cohesin modules located in a molecular scaffold and dockerin modules found in cellulosomal enzymes. Acetivibrio cellulolyticus possesses a complex cellulosome arrangement which is organized by a primary enzyme-binding scaffoldin (ScaA), two anchoring scaffoldins (ScaC and ScaD) and an unusual adaptor scaffoldin (ScaB). A dockerin from a family 5 glycoside hydrolase (GH5), which was engineered to inactivate one of the two putative cohesin-binding interfaces, complexed with one of the ScaA cohesins from A. cellulolyticus has been purified and crystallized, and data were processed to a resolution of 1.57 Šin the orthorhombic space group P212121.
Assuntos
Palavras-chave

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Bactérias / Proteínas Cromossômicas não Histona / Proteínas de Ciclo Celular / Glicosídeo Hidrolases Idioma: En Revista: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun Ano de publicação: 2014 Tipo de documento: Article País de afiliação: Portugal

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Bactérias / Proteínas Cromossômicas não Histona / Proteínas de Ciclo Celular / Glicosídeo Hidrolases Idioma: En Revista: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun Ano de publicação: 2014 Tipo de documento: Article País de afiliação: Portugal