Functionally important residues of aromatic L-amino acid decarboxylase probed by sequence alignment and site-directed mutagenesis.

Ishii, S; Mizuguchi, H; Nishino, J; Hayashi, H; Kagamiyama, H

Ishii, S; Mizuguchi, H; Nishino, J; Hayashi, H; Kagamiyama, H.

Afiliação

Ishii S; Department of Biochemistry, Osaka Medical College.

J Biochem ; 120(2): 369-76, 1996 Aug.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-8889823

Assuntos

Descarboxilases de Aminoácido-L-Aromático/química; Descarboxilases de Aminoácido-L-Aromático/genética; Sequência de Aminoácidos; Animais; Descarboxilases de Aminoácido-L-Aromático/metabolismo; Sítios de Ligação/genética; Catálise; Escherichia coli/genética; Evolução Molecular; Técnicas In Vitro; Cinética; Dados de Sequência Molecular; Mutagênese Sítio-Dirigida; Fosfato de Piridoxal/metabolismo; Ratos; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/genética; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Bases de Schiff; Alinhamento de Sequência; Homologia de Sequência de Aminoácidos

Buscar no Google

Imprimir

XML

PubMed Links

Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Descarboxilases de Aminoácido-L-Aromático Limite: Animals Idioma: En Revista: J Biochem Ano de publicação: 1996 Tipo de documento: Article

Buscar no Google

Imprimir

XML

PubMed Links