Tryptophan phosphorescence spectroscopy reveals that a domain in the NAD(H)-binding component (dI) of transhydrogenase from Rhodospirillum rubrum has an extremely rigid and conformationally homogeneous protein core.

Broos, Jaap; Gabellieri, Edi; van Boxel, Gijs I; Jackson, J Baz; Strambini, Giovanni B

Broos, Jaap; Gabellieri, Edi; van Boxel, Gijs I; Jackson, J Baz; Strambini, Giovanni B.

Afiliação

Broos J; Department of Biochemistry and Groningen Biomolecular Science and Biotechnology Institute, University of Groningen, 9747 AG Groningen, The Netherlands.

J Biol Chem ; 278(48): 47578-84, 2003 Nov 28.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-12972415

Assuntos

Medições Luminescentes; NADP Trans-Hidrogenases/química; Rhodospirillum rubrum/enzimologia; Espectrofotometria/métodos; Triptofano/química; Acrilamida/química; Dimerização; Escherichia coli/metabolismo; Glicerol/química; Cinética; Modelos Moleculares; NAD/química; NADP/química; Oxirredução; Ligação Proteica; Conformação Proteica; Estrutura Terciária de Proteína; Prótons; Espectrometria de Fluorescência; Temperatura; Fatores de Tempo

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Rhodospirillum rubrum / Espectrofotometria / Triptofano / Medições Luminescentes / NADP Trans-Hidrogenases Tipo de estudo: Prognostic_studies Idioma: En Revista: J Biol Chem Ano de publicação: 2003 Tipo de documento: Article País de afiliação: Holanda

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