Chronophin dimerization is required for proper positioning of its substrate specificity loop.

Kestler, Christian; Knobloch, Gunnar; Tessmer, Ingrid; Jeanclos, Elisabeth; Schindelin, Hermann; Gohla, Antje

Kestler, Christian; Knobloch, Gunnar; Tessmer, Ingrid; Jeanclos, Elisabeth; Schindelin, Hermann; Gohla, Antje.

Afiliação

Kestler C; From the Institute for Pharmacology and Toxicology, University of Würzburg, 97078 Würzburg, Germany and.

J Biol Chem ; 289(5): 3094-103, 2014 Jan 31.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-24338687

Assuntos

Fosfoproteínas Fosfatases/química; Fosfoproteínas Fosfatases/metabolismo; Monoéster Fosfórico Hidrolases/química; Monoéster Fosfórico Hidrolases/metabolismo; Fosfato de Piridoxal/metabolismo; Fatores Etários; Regulação Alostérica; Animais; Cristalografia por Raios X; Dimerização; Hidrolases/química; Hidrolases/metabolismo; Camundongos; Fosforilação; Estrutura Terciária de Proteína; Relação Estrutura-Atividade; Especificidade por Substrato

Palavras-chave

Enzyme Mechanisms; Enzyme Structure; Haloacid Dehalogenase Phosphatase; Phosphatase Dimerization; Pyridoxal Phosphatase; Pyridoxal Phosphate; Serine/Threonine Protein Phosphatase; Substrate Specificity; X-ray Crystallography

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Fosfato de Piridoxal / Fosfoproteínas Fosfatases / Monoéster Fosfórico Hidrolases Limite: Animals Idioma: En Revista: J Biol Chem Ano de publicação: 2014 Tipo de documento: Article

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google