The crystal structure of the catalytic domain of the ser/thr kinase PknA from M. tuberculosis shows an Src-like autoinhibited conformation.

Wagner, Tristan; Alexandre, Matthieu; Duran, Rosario; Barilone, Nathalie; Wehenkel, Annemarie; Alzari, Pedro M; Bellinzoni, Marco

Wagner, Tristan; Alexandre, Matthieu; Duran, Rosario; Barilone, Nathalie; Wehenkel, Annemarie; Alzari, Pedro M; Bellinzoni, Marco.

Afiliação

Wagner T; Institut Pasteur, Unité De Microbiologie Structurale, Paris, 75724, France; CNRS UMR 3528, Paris, 75724, France; Université Paris Diderot, Sorbonne Paris Cité, Microbiologie Structurale, Paris, 75724, France.

Proteins ; 83(5): 982-8, 2015 May.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-25586004

Assuntos

Proteínas de Bactérias/química; Mycobacterium tuberculosis/enzimologia; Proteínas Serina-Treonina Quinases/química; Sequência de Aminoácidos; Domínio Catalítico; Cristalografia por Raios X; Ativação Enzimática; Modelos Moleculares; Dados de Sequência Molecular; Fosforilação; Processamento de Proteína Pós-Traducional; Estrutura Secundária de Proteína

Palavras-chave

Mycobacterium tuberculosis; Ser/Thr phosphorylation; X-ray crystallography; autoinhibition; autophosphorylation; mass spectrometry

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas de Bactérias / Proteínas Serina-Treonina Quinases / Mycobacterium tuberculosis Idioma: En Revista: Proteins Assunto da revista: BIOQUIMICA Ano de publicação: 2015 Tipo de documento: Article País de afiliação: França

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google